古細菌2-オキソ酸デヒドロゲナーゼ多酵素複合体の触媒コアは42アミノ酸長の蛋白質集合体である

MARROTT Nia L.; MARSHALL Jacqueline J. T.; SVERGUN Dmitri I.; CRENNELL Susan J.; HOUGH David W.; DANSON Michael J.; VAN DEN ELSEN Jean M. H.

文献

J-GLOBAL ID：201202244314189721 整理番号：12A0528016

古細菌2-オキソ酸デヒドロゲナーゼ多酵素複合体の触媒コアは42アミノ酸長の蛋白質集合体である

The catalytic core of an archaeal 2-oxoacid dehydrogenase multienzyme complex is a 42-mer protein assembly

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資料名：
巻： 279 号： 5 ページ： 713-723 発行年： 2012年03月
JST資料番号： B0206B ISSN： 1742-464X 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

2-オキソ酸デヒドロゲナーゼ多酵素複合体中のジヒドロリポイルアシルトランスフェラーゼ(E2)の構造について報告する。E2コアはホモ三量体で,その源によって八面体(24アミノ酸長)あるいは正二十面体(60アミノ酸長)を構築する。好熱性古細菌Thermoplasma acidophilumのE2のホモ三量体は,独特な42アミノ酸長の偏球である。その触媒コアは,分析的平衡遠心により溶液中で単一の1.08MDaを示し,小角X線散乱法により220Åの最大直径をもつ中が空洞の楕円体であることがわかった。この同一サブユニットからなる三量体は,三量体間の相互作用が非等価で,不規則な蛋白質シェルを形成する。立方体と12面体の幾何学的要素によるこの不規則な蛋白質シェルは,立方体の点群対称性が多酵素の構築において物理的要件ではないことを示し,準等価の概念が適用できる。

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分子構造 , 酵素一般

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