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J-GLOBAL ID:201202245264139775   整理番号:12A0540111

Plasmodium falciparumアデニロコハク酸シンテターゼの界面でのシステイン328及びシステイン368の突然変異分析

Mutational analysis of cysteine 328 and cysteine 368 at the interface of Plasmodium falciparum adenylosuccinate synthetase
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資料名:
巻: 1824  号:ページ: 589-597  発行年: 2012年04月 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ホモ二量体酵素であるPlasmodium falciparumアデニロコハク酸シンテターゼ(PfAdSS)は,サブユニット当たり10個のシステイン残基を含む。これらの中で,Cys250,Cys328及びCys368は二量体界面に位置する。PfAdSSは,Cys328及びCys368周りに付加的電子密度を示す結晶構造を持つ正荷電界面を有した。部位特異的突然変異体の生化学的特性化及び引き続く平衡変性研究により,二量体安定性における界面システイン及び正荷電界面の役割の解明を可能にした。界面システインCys328及びCys368のセリンへの突然変異は,蛋白質における単量体-二量体平衡を撹乱し,小集団の単量体が二重突然変異体において明白であった。C328D突然変異の形態における負荷電の導入が蛋白質二量体安定化をもたらすことは,高イオン強度緩衝液でのサイズ排除クロマトグラフィー及び尿素存在下での平衡変性により明白であった。これらの知見から,PfAdSSの二量体界面でのシステインが確かに荷電され,チオラートアニオンとして存在することを示唆した。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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酵素一般  ,  蛋白質・ペプチド一般 
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