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J-GLOBAL ID：201202249104752484   整理番号：12A0423945

β3インテグリンサイトゾルドメインへのタリン-1親和性はそのリン脂質二重層環境により調節を受ける

Affinity of talin-1 for the β3-integrin cytosolic domain is modulated by its phospholipid bilayer environment

著者 (7件)： MOORE David T. (Univ. Pennsylvania School of Medicine, PA) ,  NYGREN Patrik (Univ. Pennsylvania School of Medicine, PA) ,  NYGREN Patrik (Univ. Pennsylvania School of Dental Medicine, PA) ,  JO Hyunil (Univ. Pennsylvania School of Medicine, PA) ,  BOESZE-BATTAGLIA Kathleen (Univ. Pennsylvania School of Dental Medicine, PA) ,  BENNETT Joel S. (Univ. Pennsylvania School of Medicine, PA) ,  DEGRADO William F. (Univ. Pennsylvania School of Medicine, PA)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 109  号： 3  ページ： 793-798  発行年： 2012年01月17日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： タリン-1ヘッドドメインはFERM(4.1/エズリン/ラジキシン/モエシン)ドメインファミリーである。タリン-1 FERMのβ3シトシンテールへの結合はインテグリンαIIbβ3を活性化する。今回,β3テールのリン脂質二重層とその結合部位へのFERMドメイン結合間の熱力学的相互作用を検討した。タリン-1 FERMドメインのF0F1とF2F3サブドメインは酸性二重層に結合したが,完全長FERMドメインはF2F3に類似した親和性で結合した。この結果はF0F1が全体の相互作用に関わらないことを示唆した。溶液中で遊離状態の時,β3テールはFERMドメインに弱い親和性を示したが,テールの酸性リン脂質への付加は3オーダーFERMドメインへの親和性を増大した。FERMドメイン,β3テールと脂質二重層間の相互作用は,不活性と活性インテグリン高次構造が速やかに調節を受け得るように調整されていると推定した。

シソーラス用語： CD抗原 ,  *インテグリン ,  サイトゾル ,  タンパク質 ,  親和性 ,  *脂質二分子膜 ,  *アクチン結合タンパク質 ,  結合部位 ,  分子間相互作用 ,  リン脂質 ,  高次構造 ,  アミノ酸配列 ,  細胞骨格 ,  *細胞膜 ,  血小板凝集 ,  プラズマ共鳴
準シソーラス用語： FERMドメイン ,  β3インテグリン ,  エズリン ,  タリン ,  モエシン ,  ラジキシン ,  結合親和性 ,  蛋白質間相互作用 ,  SPR【共鳴】

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  生体膜一般  (EF04010G)

タイトルに関連する用語 (8件)： β3インテグリン ,  サイトゾル ,  ドメイン ,  タリン ,  親和性 ,  リン脂質二重層 ,  環境 ,  調節