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J-GLOBAL ID：201202249680114442   整理番号：12A1773089

超高速2D-IRスペクトロスコピーで溶液中に検討した水和水と蛋白質柔軟性の部位特異的結合

Site-Specific Coupling of Hydration Water and Protein Flexibility Studied in Solution with Ultrafast 2D-IR Spectroscopy

著者 (2件)： KING John T. (Univ. Michigan, Michigan, USA) ,  KUBARYCH Kevin J. (Univ. Michigan, Michigan, USA)
資料名： Journal of the American Chemical Society  (Journal of the American Chemical Society)
巻： 134  号： 45  ページ： 18705-18712  発行年： 2012年11月14日 
JST資料番号： C0254A  ISSN： 0002-7863  CODEN： JACSAT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質と水和水間の界面部位は蛋白質の動力学的特性に重要な役割を演じる。今回,二次元赤外スペクトロスコピー(2D-IR)を用い,D₂O/グリセロール溶液に溶解したニワトリ卵白リゾチーム表面に共有結合的に接着した金属カルボニル振動プローブにより超高速水和化と蛋白質動力学を検討した。表面標識は蛋白質-水界面で動力学解析を提供し,水和化と蛋白質動力学は振動プローブの振動-振動相関関数により同時に観察し得た。D₂O純水中,相関関数は水和水の変動に対応し急速な初期3psの減衰を示し,<20ps実験ウインドウ内で捉えられない蛋白質変動による静的オフセットを示した。グリセロールの添加はバルクの溶媒粘度を増大したが,蛋白質は構造的に無傷であり,水和化した。水和化動力学は0%と80%グリセロール(v/v)間で3倍以上遅延した。疎水性水和と関連した動力学的遅延の大きさは直接測定し得,分子動力学シミュレーションからの予測と一致した。

シソーラス用語： *赤外分光法 ,  結合水 ,  重水 ,  共有結合 ,  カルボニル錯体 ,  金属錯体 ,  水和 ,  疎水性 ,  計算機シミュレーション ,  *分子動力学 ,  *タンパク質
準シソーラス用語： 水和水 ,  蛋白質動力学 ,  分子動力学シミュレーション ,  卵白リゾチーム

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  生化学的分析法  (EA03030G)

タイトルに関連する用語 (5件)： 2D ,  IRスペクトロスコピー ,  溶液 ,  水和水 ,  蛋白質