コリシンAにより精査された内在性膜蛋白質への可溶蛋白質の移行を調べるための高解像度電気光学アプローチ

HONIGMANN Alf; PULAGAM Lakshmi Padmavathi; SIPPACH Michael; SIPPACH Michael; BARTSCH Philipp; STEINHOFF Heinz-juergen; WAGNER Richard

文献

J-GLOBAL ID：201202252928323575 整理番号：12A1524224

コリシンAにより精査された内在性膜蛋白質への可溶蛋白質の移行を調べるための高解像度電気光学アプローチ

A high resolution electro-optical approach for investigating transition of soluble proteins to integral membrane proteins probed by colicin A

出版者サイト複写サービスで全文入手 {{ this.onShowCLink("http://jdream3.com/copy/?sid=JGLOBAL&noSystem=1&documentNoArray=12A1524224&COPY=1") }}
高度な検索・分析はJDreamⅢで {{ this.onShowJLink("http://jdream3.com/lp/jglobal/index.html?docNo=12A1524224&from=J-GLOBAL&jstjournalNo=B0118A") }}

著者 (7件)： , , , , , ,
資料名：
巻： 427 号： 2 ページ： 385-391 発行年： 2012年10月19日
JST資料番号： B0118A ISSN： 0006-291X 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

水溶性状態から内在性膜蛋白質状態への移行は,多くのポア形成または受容体蛋白質の活性型の形成において非常に重要な段階である。蛋白質の膜結合と膜内での最終活性型の同時発達の分析を可能にする高解像度技術は,さらなる開発が期待される。ここでは,1分子レベルで同時電気光学測定を可能にする水平人工二重層セットアップを報告する。組み合わされた電気光学技術の能力を実証するため,いくつかの大腸菌株により分泌される水溶性バクテリオシンであるコリシンA(ColA)の膜結合とその後のチャンネル形成を使用した。結果は,活性ColAは,モノマーであり,膜結合はpH依存的であるが膜ポテンシャル(Δφ)依存的ではないことを明らかにするColAの分子の詳細についての知識を広げた。ColAは,Δφ=0で≧1nmの分子を透過できる。ColAは,低イオン伝導率を示すが,大きな分子の透過を促進する。この電気光学レコーディングはColAモノマー状態とそのポアのキメラ特徴を明らかにする。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

, , , , , , , , , , ,
, , ,

生体膜一般 , 生体の顕微鏡観察法

, , , , ,

前のページに戻る