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J-GLOBAL ID：201202254640521995   整理番号：12A0229984

WaaL O抗原リポ多糖リガーゼは金属イオン非依存性の反転型グリコシルトランスフェラーゼと共通の性質をもつ

The WaaL O-antigen lipopolysaccharide ligase has features in common with metal ion-independent inverting glycosyltransferases

著者 (5件)： RUAN Xiang (Univ. Western Ontario, ON, CAN) ,  LOYOLA David E (Universidad de Santiago de Chile, Santiago, CHL) ,  MAROLDA Cristina L (Univ. Western Ontario, ON, CAN) ,  PEREZ-DONOSO Jose M (Universidad de Santiago de Chile, Santiago, CHL) ,  VALVANO Miguel A (Univ. Western Ontario, ON, CAN)
資料名： Glycobiology  (Glycobiology)
巻： 22  号： 2  ページ： 288-299  発行年： 2012年02月 
JST資料番号： W0050A  ISSN： 0959-6658  CODEN： GLYCE3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細菌外膜に重要なリポ多糖類を脂質A-コア少糖類(OS)とO抗原から形成するWaaLの性質を調べた。純化した大腸菌WaaLは,O抗原と脂質A-コアOSをATPとマグネシウムイオン非依存性に連結した。大腸菌や緑膿菌のWaaLにはATP加水分解活性はなかった。多様なWaaLによるグリコシド結合活性の調査は,それらは全てβ連結である事を示した。既知の全てのWaaLのペリプラズムループの残基やモチーフの配列のin silico分析は,小ペリプラズムループの陽電荷の重要性を示した。全てのWaaLは共通の機構でグリコシド結合を仲介し,金属イオン非依存性の反転型グリコシルトランスフェラーゼと共通の性質を示した。

シソーラス用語： 大腸菌 ,  緑膿菌 ,  *リガーゼ ,  *O抗原 ,  リポ多糖類 ,  ペリプラズム ,  解析 ,  グリコシルトランスフェラーゼ ,  グリコシド化 ,  アミノ酸配列 ,  相同性 ,  ATPアーゼ ,  酵素反応機構
準シソーラス用語： in silico解析 ,  *WaaL ,  グリコシド結合

分類 (2件)： 微生物の生化学  (EG03020N) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (8件)： O抗原 ,  リポ多糖 ,  リガーゼ ,  金属イオン ,  非依存性 ,  反転型 ,  グリコシルトランスフェラーゼ ,  性質