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J-GLOBAL ID:201202257364490532   整理番号:12A1228021

酵素的蛋白質プレニル化の特異性研究のためのC末端ペプチドライブラリーの固相合成

Solid-phase synthesis of C-terminal peptide libraries for studying the specificity of enzymatic protein prenylation
著者 (2件):
資料名:
巻: 48  号: 66  ページ: 8228-8230  発行年: 2012年08月25日 
JST資料番号: D0376B  ISSN: 1359-7345  CODEN: CHCOFS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質プレニル化はすべての真核生物に不可欠な翻訳後修飾で,またその欠損は様々な疾患にも関与しており,プレニル化に関与する酵素や阻害剤についての関心が高まっている。セルロース膜上に遊離C末端を含むペプチドを固相合成し,340種類のペプチドから成るライブラリーを作成し,酵母(S.cerevisiae)の蛋白質修飾酵素,ファルネシルトランスフェラーゼ(PFTアーゼ)の基質特異性を検討した。PFTアーゼは蛋白質のCaaXモチーフを認識してプレニル基を付加するが,Xの位置にMあるいはS残基を含むペプチドが最良の基質であった。次いでNおよびAも良い基質となり,H,V,FおよびTも効率は低いが基質となり得ることが分かった。
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分類 (1件):
分類
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酵素一般 

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