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J-GLOBAL ID:201202261873688454   整理番号:12A0437896

柔軟性β-フィンガーの共役折畳み及び結合の遷移状態

The Transition State of Coupled Folding and Binding for a Flexible β-Finger
著者 (4件):
資料名:
巻: 417  号:ページ: 253-261  発行年: 2012年03月30日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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結合に関して折畳みする柔軟且つ十分不規則化蛋白質の領域は多数の蛋白質-蛋白質相互作用を仲介する。しかしながら,これらの相互作用のメカニズムについてほとんど知られていない。神経型一酸化窒素シンターゼの柔軟領域はそれの蛋白質リガンドPSD-95のPDZ[PSD-95(ポストシナプス密度蛋白質95/Disc large/ZO-1]ドメインへの結合に関してβ-フィンガー構造を採用する時,そのような共役折畳み及び結合は起きる。動力学実験と組合わせた蛋白質工学により,この結合反応を解析した。β-フィンガーの変異不安定化により,この蛋白質の解離速度定数を主に変化し,結合速度定数をある程度変化した。したがって,変異は共役折畳み及び結合反応の後期事象に影響した。それゆえに,これらの結果から,β-フィンガーの天然結合相互作用は結合に対する律速遷移状態において存在せず,共同様式で下方側に形成することを示唆した。しかしながら,変異により,β-フィンガーはさらに不安定化され,始発配座転移が律速になるような律速段階を変化した。律速段階でのこの切替により,多段階結合メカニズムは蛋白質の柔軟且つ本質的不規則領域の間で見出されることを示唆した。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  酵素一般 
タイトルに関連する用語 (3件):
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