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J-GLOBAL ID：201202264044207146   整理番号：12A1195369

フロックハウスウイルス蛋白質 B2の分子精査はB2単量体 N末端ドメイン間の静電相互作用が二量体化に重要であることを明らかにする

Molecular dissection of Flock house virus protein B2 reveals that electrostatic interactions between N-terminal domains of B2 monomers are critical for dimerization

著者 (3件)： SEO Jang-kyun (Dep. of Plant Pathology and Microbiology, Univ. of California, Riverside, CA 92521-0122, USA) ,  KWON Sun-jung (Dep. of Plant Pathology and Microbiology, Univ. of California, Riverside, CA 92521-0122, USA) ,  RAO A.l.n. (Dep. of Plant Pathology and Microbiology, Univ. of California, Riverside, CA 92521-0122, USA)
資料名： Virology  (Virology)
巻： 432  号： 2  ページ： 296-305  発行年： 2012年10月25日 
JST資料番号： H0793A  ISSN： 0042-6822  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： フロックハウスウイルス(FHV)は感染時の抗ウイルスRNAサイレンシングに打ち勝つための抑制蛋白質 B2をコードする。生化学的解析は,B2ホモ二量体が二本鎖RNAのダイサー仲介切断とRNA誘導サイレンシング複合体への小干渉RNAの取り込みを阻止するためにdsRNAに結合することを示してきた。本研究では,FHV-Nicotiana benthamiana系を用いて,B2 N末端の荷電アミノ酸が二量体化に重要であることを同定した。興味深いことに,二量体化欠陥B2変異株はサイレンシング抑制活性の増大を示した。更に,C末端荷電アミノ酸はB2二量体化とウイルスRNAサイレンシング抑制には無くても良いが,導入遺伝子サイレンシングの抑制には重要であることを見いだした。更なる酵母2ハイブリッドアッセイは,B2二量体化がRNAサイレンシング機構との相互作用には必須でないことを明らかにした。まとめると著者等のデータは,単量体および二量体の両B2蛋白質が異なった様式でRNAサイレンシングの抑制に機能するという事実を提供する。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： ノダウイルス科 ,  *ウイルスタンパク質 ,  二量化 ,  *分子遺伝現象 ,  遺伝学実験技術 ,  アミノ酸配列 ,  静電相互作用 ,  RNアーゼ
準シソーラス用語： フロックハウスウイルス ,  *B2蛋白質 ,  *RNAサイレンシング ,  BiFC法 ,  ダイサー

分類 (3件)： ウイルス感染の生理と病原性  (EG04042Y) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (9件)： フロック ,  ハウス ,  ウイルス蛋白質 ,  分子 ,  単量体 ,  N末端 ,  ドメイン ,  静電相互作用 ,  二量体化