DCO-ALEX FRETによる好熱性好アルカリ性細菌からの単一F<sub>0</sub>F<sub>1</sub>-ATPシンターゼにおけるロータリープロトンモーターのステップ幅

HAMMANN Eva; ZAPPE Andrea; KEIS Stefanie; ERNST Stefan; ERNST Stefan; MATTHIES Doreen; MEIER Thomas; COOK Gregory M.; BOERSCH Michael; BOERSCH Michael

文献

J-GLOBAL ID：201202264158212816 整理番号：12A0795405

DCO-ALEX FRETによる好熱性好アルカリ性細菌からの単一F₀F₁-ATPシンターゼにおけるロータリープロトンモーターのステップ幅

Step size of the rotary proton motor in single F₀F₁-ATP synthase from a thermoalkaliphilic bacterium by DCO-ALEX FRET

出版者サイト複写サービスで全文入手 {{ this.onShowCLink("http://jdream3.com/copy/?sid=JGLOBAL&noSystem=1&documentNoArray=12A0795405&COPY=1") }}
高度な検索・分析はJDreamⅢで {{ this.onShowJLink("http://jdream3.com/lp/jglobal/index.html?docNo=12A0795405&from=J-GLOBAL&jstjournalNo=D0943A") }}

著者 (10件)： , , , , , , , , ,
資料名：
巻： 8228 ページ： 82280A.1-82280A.15 発行年： 2012年
JST資料番号： D0943A ISSN： 0277-786X CODEN： PSISDG 資料種別：会議録 (C)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

好熱性好アルカリ性細菌Caldalkalibacillus thermarum菌株TA2.A1からのATP産生酵素F₀F₁-ATPシンターゼは,13のcサブユニット環から成るF₀モーターにより駆動される。デューティサイクル最適化交互レーザ励起(DCO-ALEX)を用いたFRET手法を応用して,13ステップのロータリーF₀モーターを監視した。新しい転移ヒストグラムを開発し,大腸菌酵素の10ステップのF₀モーターと比べて小さいステップ幅を同定した。単一分子レベルにおけるF₀モーター活性の温度およびLDAO依存性を滞留時間分析が明らかにした。F₀モーター前後ステッピングが起こり,この好熱性細菌の膜部分における高い柔軟性を示していた。

, , , , , , , , , , , , , ,
, , , , , , , ,

微生物の生化学 , 分光分析 , 酵素一般

, , , ,

前のページに戻る

DCO-ALEX FRETによる好熱性好アルカリ性細菌からの単一F0F1-ATPシンターゼにおけるロータリープロトンモーターのステップ幅

DCO-ALEX FRETによる好熱性好アルカリ性細菌からの単一F₀F₁-ATPシンターゼにおけるロータリープロトンモーターのステップ幅