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J-GLOBAL ID：201202264849302595   整理番号：12A1523172

N-グリコシル化によるヒトCD2の接着領域の安定化の分子機構を調べる

Exploring the Molecular Mechanism of Stabilization of the Adhesion Domains of Human CD2 by N-Glycosylation

著者 (5件)： WANG Xing Y. (East China Normal Univ., Shanghai, CHN) ,  WANG Xing Y. (New York Univ., New York, USA) ,  JI Chang G. (East China Normal Univ., Shanghai, CHN) ,  ZHANG John Z. H. (East China Normal Univ., Shanghai, CHN) ,  ZHANG John Z. H. (New York Univ., New York, USA)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 116  号： 38  ページ： 11570-11577  発行年： 2012年09月27日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： N-グリコシル化は蛋白質生合成中に起こる最も共通した共翻訳と翻訳後修飾の一種であって,蛋白質折畳みと構造多様化に重要役割を演じる。N-グリコシル化が蛋白質安定性に及ぼすエネルギー学的及び構造効果を調べるため二種類のベンチマーク系,NH₂末端ヒトCD2の接着領域(HsCD2ad)とNH₂末端ラットCD2の接着領域(RnCD2ad)の分子動力学研究を行った。本研究はI型安定化のβバルジターンのN-グリコシル化が関連水素結合,特にAsn⁶⁵HG1-Thr⁶⁵HG1間の水素結合を強化することを示した。動的交差相関地図解析は非グリコシル化HsCD2adが強い反相関運動を有し,一方,グリコシル化HsCD2adがこの反相関運動を大部分破壊することを示した。結果として,N-グリコシル化はHsCD2adをエネルギー学的及び動的に安定化する。対照的に,RnCD2adのN-グリコシル化は蛋白質安定化に観察できる効果を示さない。最新の理論研究はCulybaらの最近の熱力学実験と優れた一致を生じ,エンタルピーとエントロピーが共にN-グリコシル化によるヒトCD2の安定化に寄与することを指示した。

シソーラス用語： *CD2抗原 ,  グリコシル化 ,  安定化 ,  分子構造 ,  *結晶構造 ,  翻訳【遺伝】 ,  *翻訳後修飾 ,  *折畳み構造 ,  多様化 ,  ベンチマーク ,  分子動力学 ,  計算機シミュレーション ,  ラット ,  水素結合 ,  エントロピー ,  エンタルピー ,  二次構造
準シソーラス用語： CD2 ,  N-グリコシル化 ,  βターン ,  交差相関 ,  接着蛋白質 ,  蛋白質生合成 ,  蛋白質折畳み ,  分子機構 ,  分子動力学シミュレーション

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (5件)： N-グリコシル化 ,  ヒト ,  CD2 ,  安定化 ,  分子