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J-GLOBAL ID:201202267098483210   整理番号:12A1445394

大腸菌アデニル酸キナーゼの全般的再折畳み遷移前の急速サブドメイン折畳み:二重動力学研究

Fast Subdomain Folding Prior to the Global Refolding Transition of E. coli Adenylate Kinase: A Double Kinetics Study
著者 (6件):
資料名:
巻: 423  号:ページ: 613-623  発行年: 2012年11月02日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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球状蛋白質の折畳み速度は特異的局部及び非局部分子内相互作用に依存する。この両タイプの相互作用の役割を調べるために時間分解FRETを用いて,部位特異的標識蛋白質試料の再折畳みの急速開始及び選択分子内距離の一時的分布の検出に基づく「二重動力学」の適用によりこの問題を研究した。大腸菌アデニル酸キナーゼ(AK)における残基28及び71の標識化によりAMPbindドメインを含む44鎖区分の末端部の間の距離の分布及びこの分子の全般的順序に依存する残基18と203の間の距離の分布を測定した。この分布はAK分子の共同的再折畳み遷移のそれと同様の速度で固有の分子内距離に2状態遷移を示した。対照的に,残基28と71の間の距離分布はこの混合装置のデッドタイムの終点で既に固有の状態であるように見えた。2つの広範囲に分かれた鎖区分の間の固有の短距離の迅速形成は,AMPbindドメインの急速折畳みに依存する,または疎水性残基の特異的短いクラスター間の効果的非局部的相互作用の結果であった。この蛋白質の選択構造要素の折畳みの動力学的研究に関するさらなる実験は,この早期折畳み事象の推進力の決定を支援するだろう。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  微生物の生化学 

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