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J-GLOBAL ID:201202267103572324   整理番号:12A0593139

N-BAR蛋白質エンドフィリンによって曲げられた膜の構造基盤

Structural Basis of Membrane Bending by the N-BAR Protein Endophilin
著者 (10件):
資料名:
巻: 149  号:ページ: 137-145  発行年: 2012年03月30日 
JST資料番号: A0707B  ISSN: 0092-8674  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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細胞膜曲率の細胞調節において重要な役割を果たしているBARドメイン蛋白質は,二重層を曲げ,相互作用する相手を取り込んでいるが,その機序は不明である。ここでは,低温電子顕微鏡を用いて,十分な長さのエンドフィリンとそのN端N-BARドメインの膜結合状態における再構築について述べる。エンドフィリン格子は膜表面に広がり,エンドフィリンの両親媒性N端ヘリックス間の乱雑な相互作用によって互いに維持されている。粗い粒状の分子の動的シミュレーションによってエンドフィリン格子は極めてダイナミックであり,N端ヘリックスは安定で規則的な足場の形成に必要であることがわかった。更に,エンドフィリンは,ある場合にはエンドフィリンのSH3ドメインの二量化を引き起こすエンドフィリン二量体の添加あるいは除去を量子化することによって異なった曲率に適合し,親和性よりもむしろSH3ドメインの空間の提供が下流の相互作用の相手の取り込みを支配することを示唆している。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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