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J-GLOBAL ID：201202267157269368   整理番号：12A0059053

ドメイン柔軟性は炭疽菌毒素防御抗原の不均一な集合機構を修飾する

Domain Flexibility Modulates the Heterogeneous Assembly Mechanism of Anthrax Toxin Protective Antigen

著者 (5件)： FELD Geoffrey K. ,  KINTZER Alexander F. ,  TANG Iok I ,  THOREN Katie L. ,  KRANTZ Bryan A.
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 415  号： 1  ページ： 159-174  発行年： 2012年01月06日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 炭疽菌毒素の3つの蛋白質成分は個々には無毒だが,集合すると活性なホロトキシン複合体を形成する。毒素の防御抗原(PA)成分の役割は標的細胞の細胞質への2つの他の酵素成分,致死因子及び浮腫因子の細胞膜を介した送達である。PAは蛋白質として生産され,蛋白質分解で活性化する。細胞表面活性化はフリンファミリープロテアーゼにより仲介される。活性化PAは2つの非相互変換オリゴマーホモ七量体及びホモ八量体の1つに集合し,ユニークな特性を示す。毒素複合体におけるPAの化学量論に影響する分子決定因子を示した。2つの長さが異なる架橋によるPAドメイン4(D4)とドメイン2の結合により,PA七量体と八量体の相対比率を調節した。長い架橋では八量体が多くでき,短い架橋では七量体が多くできた。架橋PA作成物を含むPAのX線結晶構造(1.45Å解像度まで)により,D4のヒンジ様移動が各オリゴマー構造の相対的選好と相関することが分った。フリン切断部位を含む柔軟なループの立体配座を示し,フリン部位はループ内の~5又は6残基が動かないことを示した。D4はPAの主要ボディーに対して七量体又は八量体の形成に都合がよい異なる配向があることを示した。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *細菌毒素 ,  *抗原 ,  細胞質 ,  細胞膜 ,  タンパク質 ,  タンパク質分解 ,  プロテイナーゼ ,  多量体 ,  架橋【高分子】 ,  タンパク質複合体 ,  X線構造解析 ,  立体配座 ,  セリンプロテイナーゼ ,  膜受容体
準シソーラス用語： X線結晶構造解析 ,  フリン ,  フリンファミリープロテアーゼ ,  七量体 ,  *炭疽菌毒素 ,  炭疽菌毒素受容体 ,  毒素受容体 ,  八量体 ,  *防御抗原

分類 (1件)： 微生物起原の毒性  (GZ03030F)

タイトルに関連する用語 (5件)： ドメイン ,  炭疽菌毒素 ,  防御抗原 ,  集合 ,  修飾