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J-GLOBAL ID：201202271709579135   整理番号：12A0715844

膜透過性ペプチドの機構検討:強力な平衡細孔形成剤の同定

Determining the mechanism of membrane permeabilizing peptides: Identification of potent, equilibrium pore-formers

著者 (3件)： KRAUSON Aram J. ,  HE Jing ,  WIMLEY William C.
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1818  号： 7  ページ： 1625-1632  発行年： 2012年07月 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 強力な細孔形成ペプチドの選択と特性化を可能にするため,1)低濃度のペプチドでの細孔形成能,2)平衡化後の膜における細孔の存在又は不在,3)細孔形成ペプチドの二分子層間交換能,及び4)細孔形成ペプチドの平衡での二分子層組織化を破壊する程度,を検討する新規な分析法を開発した。これらの分析法を使用して種々のクラスに属する6種類の膜透過性化ペプチドを特性化した。抗菌ペプチドLL37とデルマセプチンS1,有名な天然溶菌ペプチドメリチンとアラメチシン及びHIV GP41の細胞質ドメイン由来の強力なレンチウイルス溶菌ペプチドLLP1とLLP2を試験した。抗菌ペプチドは強力な細孔形成物質ではなく,二分子層に一過性の透過性化経路を形成するだけで,平衡時には検出できないことを分析で示した。他のペプチドはより強力で,数時間後に小胞に検出可能な細孔を形成した。調べたペプチドの内アラメチシンはユニークで強力であり,小胞間で容易に交換し,極低濃度でも局所二分子層構造を攪乱した。同等に強力なLLPペプチドは容易に交換せず,平衡時の二分子層を攪乱しなかった。開発した分析法を使用して細孔形成ペプチドのこのクラスを比較し,作用機序の相異検出能を示した。この分析は作用機序に基づき強力な細孔形成ペプチドの大量処理スクリーニングに有用であると推察した。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *ペプチド ,  *添加剤 ,  二分子層 ,  ポリペプチド ,  昆虫毒 ,  アラメチシン ,  ウイルスタンパク質 ,  レンチウイルス ,  小胞 ,  *分析
準シソーラス用語： HIVエンベロープ蛋白質gp41 ,  LL37 ,  LLP1 ,  LLP2 ,  デルマセプチン ,  メリテン ,  抗菌ペプチド ,  *細孔形成剤 ,  *分析法 ,  *膜透過性ペプチド

分類 (1件)： 生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (4件)： 膜透過性ペプチド ,  平衡 ,  細孔形成剤 ,  同定