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J-GLOBAL ID:201202272171510802   整理番号:12A1320532

ビメンチン中央のαヘリックスドメインの原子構造ならびに中間径フィラメントアセンブリーにおける意義

Atomic structure of the vimentin central α-helical domain and its implications for intermediate filament assembly
著者 (5件):
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巻: 109  号: 34  ページ: 13620-13625  発行年: 2012年08月21日 
JST資料番号: D0387A  ISSN: 0027-8424  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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中間径フィラメントを構成するモノマー分子はいずれも中央にαヘリックスのより合わせコイル(CC)構造を持っており,CCドメインは4つのコイル(1A,1B,2Aおよび2B)とそれをつなぐリンカー(L1,L12およびL2)から構成されている。IF蛋白質であるヒトビメンチンのこれらフラグメントを大腸菌で組換発現し,結晶構造を解析し,ビメンチンの四量体形成分子モデルを構築した。二量体から四量体形成過程においては尾部ドメインの表面電荷の相補的な分布が重要であり,リンカーL1およびコイル1Aの構造的柔軟性が中間径フィラメントアセンブリーに重要であることが分かった。
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分類 (1件):
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細胞構成体一般 

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