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J-GLOBAL ID：201202274056376798   整理番号：12A1167449

未精澄Escherichia coli原料からの組み替えHBc抗原のファージ固定化膨張床吸着クロマトグラフィーを利用する精製

Purification of recombinant hepatitis B core antigen from unclarified Escherichia coli feedstock using phage-immobilized expanded bed adsorption chromatography

著者 (4件)： NG Michelle Y.T. (Inst. of Bioscience, Universiti Putra Malaysia, 43400 Serdang, Selangor, Malaysia) ,  TAN Wen Siang (Inst. of Bioscience, Universiti Putra Malaysia, 43400 Serdang, Selangor, Malaysia) ,  TAN Wen Siang (Dep. of Microbiology, Fac. of Biotechnology and Biomolecular Sciences, Universiti Putra Malaysia, 43400 Serdang ...) ,  TEY Beng Ti (Chemical Engineering Discipline, School of Engineering, Monash Univ., Sunway Campus, Jalan Lagoon Selatan, 46150 ...)
資料名： Journal of Chromatography B  (Journal of Chromatography B)
巻： 903  ページ： 60-67  発行年： 2012年08月15日 
JST資料番号： W0571A  ISSN： 1570-0232  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本研究では,未精澄Escherichia coli(E.coli)原料からのHBc抗原(HBcAg)の直接精製におけるリガンドとしてマイナー被覆たんぱく質(gpIII)に挿入したジスルフィド-束縛ペンタペプチド含有融合M13ファージ,C-WSFFSNI-Cを選択した。選択された融合ファージは,コア粒子の表面と強い結合を示した。本研究では,この融合M13ファージをエポキシ活性化によって流線型マトリックスに固定化し,粗E.coliホモジネートからHBcAgの捕集のための吸着剤として用いた。この吸着剤としての最大結合能は3.76mg/mLであり,平衡係数は1.83mg/mLであった。M13ファージ固定化吸着剤によるHBcAgの遅い取り込み速度のために,本研究では,原料の膨潤床への再循環を伴う改良EBAC操作を調べた。原料の再循環の導入が,収率の18%の増加をもたらしたが,溶出精製物の純度が通常のEBAC操作と比べて15%低下した。本研究で用いた2つのEBAC操作によって精製されたコア粒子によって示される抗原性レベルは,ショ糖超遠心分離法による精製レベルと同等であった。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *大腸菌 ,  *バクテリオファージ ,  *クロマトグラフィー ,  *精製 ,  CD抗原 ,  インテグリン ,  M13ファージ ,  *改変 ,  懸濁液 ,  *ウイルス抗原 ,  超遠心
準シソーラス用語： *Escherichia coli ,  GPIIIa ,  *HBcrAg ,  ホモジネート ,  *吸着クロマトグラフィー ,  *固定化

分類 (2件)： クロマトグラフィー,電気泳動  (CC01050S) ,  抗原・抗体・補体一般  (ED04010A)

タイトルに関連する用語 (9件)： Escherichia ,  原料 ,  組み替え ,  HBc抗原 ,  ファージ ,  固定化 ,  膨張床吸着 ,  クロマトグラフィー ,  精製