真核生物と古細菌で高度に保存されたリボソームリサイクリングの構造基盤

BECKER Thomas; FRANCKENBERG Sibylle; WICKLES Stephan; ANGER Andreas M.; ARMACHE Jean-Paul; SIEBER Heidemarie; UNGEWICKELL Charlotte; BERNINGHAUSEN Otto; KARCHER Annette; HOPFNER Karl-Peter; BECKMANN Roland; SHOEMAKER Christopher J.; GREEN Rachel; DABERKOW Ingo; KARCHER Annette; THOMM Michael

文献

J-GLOBAL ID：201202274958628099 整理番号：12A0380672

真核生物と古細菌で高度に保存されたリボソームリサイクリングの構造基盤

Structural basis of highly conserved ribosome recycling in eukaryotes and archaea

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資料名：
巻： 482 号： 7386 ページ： 501-506 発行年： 2012年02月23日
JST資料番号： D0193B ISSN： 0028-0836 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：イギリス (GBR) 言語：英語 (EN)

リボソームによって進められるタンパク質生合成は,開始と伸長と終結,そしてリサイクリングという4つの段階からなる。細菌では,リボソームのリサイクリングにはリボソームリサイクリング因子と伸長因子Gが必要で,細菌のリサイクリング複合体のいくつかの構造はすでに決定されている。しかし,真核生物と古細菌では,リサイクリングにABC型のATPアーゼABCE1が関与しており,その構造基盤についてはよくわかっていない。本論文では,ABCE1と終結因子パラログPelotaを含む真核生物および古細菌リボソームリサイクリング複合体の低温電子顕微鏡による再構成像を示す。これらの構造は,ABCE1の全体的な結合様式が標準的な翻訳因子に類似していることを明らかにしている。さらに,ABCE1の鉄-硫黄クラスタードメインはPelotaと相互作用し,ペプチジルトランスフェラーゼ活性中心へ向かって伸びるコンホメーションにPelotaを安定化している。これにより,ABCE1が標準的な終結因子のペプチド遊離活性を誘発すると考えられる仕組みが説明される。古細菌と真核生物では,ABCE1のメカノケミカルな性質を使って翻訳終結からリサイクリング,そしてさらに再度の開始へとつなげる,進化的に保存された機構の存在が考えられる。Copyright Nature Publishing Group 2012

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分子構造 , 遺伝子発現

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