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J-GLOBAL ID：201202279211352991   整理番号：12A1445384

C-RAFの1つの14-3-3ζ二量体へのリン酸化S233-及びS259結合部位の相乗的結合

Synergistic Binding of the Phosphorylated S233- and S259-Binding Sites of C-RAF to One 14-3-3ζ Dimer

著者 (2件)： MOLZAN Manuela ,  OTTMANN Christian
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 423  号： 4  ページ： 486-495  発行年： 2012年11月02日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： C-RAFはRas-RAF-MEK-ERK経路の主要成分である。14-3-3蛋白質はS233及びS259を取囲む2つのN末端リン酸化依存結合部位への結合によりC-RAFを不活性化する。現在,14-3-3蛋白質はC-RAFの2つのN末端リン酸化依存結合部位に同時に結合するかどうかについて不明である。リン酸化ペプチドを用いた蛍光偏光により,S233は低親和性及びS259は高親和性結合部位であるが,14-3-3ζによる両部位の同時結合は単一部位結合と比較して親和性を高進することを示した。1つの14-3-3ζ二量体への2リン酸化ペプチド結合の1:1化学量論の等温滴定熱量測定による測定は,14-3-3ζ/C-RAFpS233,pS259複合体の結晶構造により支持された。細胞局在研究により,C-RAFの細胞質保持へのこれらの部位の重要性を評価し,14-3-3蛋白質によるRAF調節の拡大メカニズムを示唆した。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *アダプタータンパク質 ,  二量体 ,  リン酸化 ,  結合部位 ,  *MAPキナーゼキナーゼキナーゼ ,  偏光 ,  熱量測定 ,  分子間相互作用 ,  結晶構造 ,  X線結晶学 ,  *タンパク質結合 ,  親和性 ,  化学量論 ,  細胞内分布
準シソーラス用語： *14-3-3ζ ,  *c-rafキナーゼ ,  蛍光偏光法 ,  結合親和性 ,  蛋白質-蛋白質相互作用 ,  等温滴定熱量測定

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： Raf ,  14-3-3ζ ,  二量体 ,  リン酸化 ,  結合部位