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J-GLOBAL ID：201202281080227953   整理番号：12A0423944

CHD4 ATPアーゼのタンデムPHDフィンガーによる二価認識はCHD4介在抑制に必要である

Bivalent recognition of nucleosomes by the tandem PHD fingers of the CHD4 ATPase is required for CHD4-mediated repression

著者 (10件)： MUSSELMAN Catherine A. (Univ. Colorado Denver School of Medicine, CO) ,  RAMIREZ Julita (National Jewish Health, CO) ,  SIMS Jennifer K. (National Inst. Environmental Health Sci., NC) ,  MANSFIELD Robyn E. (Univ. Sydney, New South Wales, AUS) ,  OLIVER Samuel S. (Univ. Wisconsin, WI) ,  DENU John M. (Univ. Wisconsin, WI) ,  MACKAY Joel P. (Univ. Sydney, New South Wales, AUS) ,  WADE Paul A. (National Inst. Environmental Health Sci., NC) ,  HAGMAN James (National Jewish Health, CO) ,  KUTATELADZE Tatiana G. (Univ. Colorado Denver School of Medicine, CO)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 109  号： 3  ページ： 787-792  発行年： 2012年01月17日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： クロモドメインヘリカーゼDNA結合蛋白質4(CHD4)は,ATP依存性クロマチンリモデラーであり,抑制性NuRD(ヌクレオソームリモデリング・デアセチラーゼ)複合体の主要サブユニットである。今回,CHD4 植物ホメオドメイン(PHD)1/2フィンガーの生物学的機能とクロマチン結合の分子基盤を検討した。PHD1/2の各PHDモジュールは個々のヒストン結合活性を示した。PHD1/2は多価様式でヌクレオソームを標的とし,同時に2つのヒストンH3テールに結合した。この相乗的相互作用は中心周囲部位からHP1γを置換し,クロマチン構造の変化を誘導し,ヘテロクロマチンマークH3K9me3の分散を示した。PHDフィンガーによるヒストンH3テールの認識はCHD4/NuRD複合体の抑制活性に必要であった。本結果はPHDフィンガーのクロマチンとの多価結合の分子機構とCHD4機能の調節における重要な役割を明らかにすると結論した。

シソーラス用語： *ATPアーゼ ,  *結合部位 ,  *DNA結合タンパク質 ,  ヌクレオソーム ,  モデリング ,  アミドヒドロラーゼ ,  ヒストン ,  分子間相互作用 ,  ヘテロクロマチン ,  タンパク質複合体 ,  分子構造 ,  非ヒストンタンパク質 ,  *翻訳後修飾 ,  アミノ酸配列 ,  相同性 ,  エピジェネティクス
準シソーラス用語： HP1蛋白質 ,  クロマチン構造 ,  クロモドメイン ,  デアセチラーゼ ,  ヒストンH3 ,  ホメオドメイン

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  分子遺伝学一般  (EC02010J)

タイトルに関連する用語 (2件)： ATPアーゼ ,  タンデム