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J-GLOBAL ID:201202283488164600   整理番号:12A0111115

Mycobacterium aviumからのスルホトランスフェラーゼSTF9の結晶構造

Crystal structure of sulfotransferase STF9 from Mycobacterium avium
著者 (6件):
資料名:
巻: 361  号: 1-2  ページ: 97-104  発行年: 2012年02月 
JST資料番号: C0452B  ISSN: 0300-8177  CODEN: MCBIB8  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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スルホトランスフェラーゼは,多種多様の内因性および外因性分子の硫酸抱合を触媒する。ヒト病原性ミコバクテリアは,いくつかの菌株の毒性と関連するスルホリピドを含む多数の硫酸化分子を産生する。Mycobacterium aviumのゲノムは,8つの推定上のスルホトランスフェラーゼ(stf1,stf4-stf10)を符号化する。それらのなかで,STF9は,細菌STに対するよりヒトヘパラン硫酸3-O-スルホトランスフェラーゼアイソフォームに対し高い類似性を示す。本報告では,2.6Åの解像度で硫酸イオンおよびパルミチン酸との複合体においてスルホトランスフェラーゼSTF9の結晶構造を決定した。STF9は,古典的スルホトランスフェラーゼ折畳みを用いた球体構造を持っていた。STF9は,もっぱら3′-ホスホアデノシン-5′-リン酸(PAPS)結合モチーフに対応する3つのN末端αヘリックス(α1,α2,α3)を持っていた。硫酸イオンはPAPS結合構造モチーフに結合し,パルミチン酸塩分子は予想された基質結合部位の深い割れ目に結合し,STF9の内因性アクセプター基質の性質はパルミチン酸に似ていることを示唆していた。基質結合部位は,内因性基質認識に関与しているかもしれない柔軟なループで覆われていた。突然変異研究(Hossain et al.,Mol Cell Biochem350:155-162;2011)とPAP(3′-ホスホアデノシン-5′-リン酸)およびアクセプター糖鎖とのhHS3OST3複合体に対するSTF9-硫酸化-パルミチン酸複合体の構造的類似性に基づいて,Glu170およびArg96はSTF9スルフリル移行メカニズムにおける触媒残基であるようであった。Copyright 2011 Springer Science+Business Media, LLC. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (4件):
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微生物の生化学  ,  酵素一般  ,  有機天然化合物の結晶構造  ,  遺伝子の構造と化学 
タイトルに関連する用語 (3件):
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