文献

J-GLOBAL ID：201202285521127378   整理番号：12A1312907

トリプトファントリプトフィルキノン生合成:翻訳後修飾へのラジカルアプローチ

Tryptophan tryptophylquinone biosynthesis: A radical approach to posttranslational modification

著者 (2件)： DAVIDSON Victor L. (Burnett School of Biomedical Sciences, Coll. of Medicine, Univ. of Central Florida, Orlando, FL 32827) ,  LIU Aimin (Dep. of Chemistry, Georgia State Univ., P.O. Box 4098, Atlanta, GA, 30303, USA)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1824  号： 11  ページ： 1299-1305  発行年： 2012年11月 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質由来の補因子はアミノ酸残基の不可逆的な共有翻訳後修飾により形成される。例えば,トリプトファントリプトフィルキノン(TTQ)は酵素メチルアミンデヒドロゲナーゼ(MADH)中で発見された。TTQ生合成は二つのTrp残基のインドール環の架橋結合とインドール環のひとつに隣接する炭素の二つの酸素原子の挿入を必要とする。ジヘム酵素MauGはMADHの前駆蛋白質内でTTQの完成を触媒する。プレMADH基質はトリプトファンのひとつの単独で架橋していないヒドロキシル基を含有する。MauGはTTQ集合を完成する6電子酸化を触媒し,完全に活性なMADHを産生する。酸化反応は,ひとつのヘムはFe(IV)=Oとして存在し,もうひとつはアミノ酸側鎖により供給された軸方向ヘムリガンドを持つFe(IV)である,高原子価ビスFe(IV)により進行する。プレMADHとの複合体中のMauGの結晶構造は,MauGのヘムと蛋白質基質との調節接触に関与しないことを明らかにした。むしろ,それは遠距離電子移動により達成され,恐らくラジカル中間体を産生する。動力学,分光光度法,部位特異的変異誘発研究は,MauG蛋白質がヘムの反応性をどの様に制御し,触媒に必要な長距離電子/ラジカル移動を仲介するかを解明し始めた。本論文は特集標題:ラジカルSAM酵素及びラジカル酵素学,の一環である。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *生合成 ,  翻訳後修飾 ,  ラジカル ,  一級アミンオキシドレダクターゼ ,  アミノ酸残基 ,  電子移動 ,  チトクローム ,  ヘム ,  状態 ,  ラジカル反応 ,  タンパク質 ,  Paracoccus denitrificans ,  *補因子
準シソーラス用語： MauG ,  トリプトファン残基 ,  *メチルアミンデヒドロゲナーゼ ,  酸化還元状態

分類 (3件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  補酵素  (EB09020O) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

物質索引 (1件)： トリプトファントリプトフィルキノン

タイトルに関連する用語 (3件)： トリプトファントリプトフィルキノン ,  生合成 ,  翻訳後修飾