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J-GLOBAL ID：201202287033473561   整理番号：12A1257702

TOG:αβ-チューブリン複合体構造から微小管ポリメラーゼの立体配座に基づく機構が明らかにする

A TOG:αβ-tubulin Complex Structure Reveals Conformation-Based Mechanisms for a Microtubule Polymerase

著者 (5件)： AYAZ Pelin (Univ. Texas Southwestern Medical Center, TX, USA) ,  YE Xuecheng (Univ. Texas Southwestern Medical Center, TX, USA) ,  HUDDLESTON Patrick (Univ. Texas Southwestern Medical Center, TX, USA) ,  BRAUTIGAM Chad A. (Univ. Texas Southwestern Medical Center, TX, USA) ,  RICE Luke M. (Univ. Texas Southwestern Medical Center, TX, USA)
資料名： Science  (Science)
巻： 337  号： 6096  ページ： 857-860  発行年： 2012年08月17日 
JST資料番号： E0078A  ISSN： 0036-8075  CODEN： SCIEA  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： αβ-チューブリン相互作用腫よう過剰発現遺伝子(TOG)ドメインを使って迅速微小体増殖を触媒する進化的に保存されたStu2p/XMAP215/Dis1ファミリー蛋白質の作用機構は未明である。本研究において著者等は,これをTOG1ドメインの構造解析から明かにしようとした。酵母αβ-チューブリンとStu2pのTOG1ドメインが結合したTOG1:αβ-チューブリン複合体の構造を解析し,α-とβ-チューブリンとの接触状態を明らかにした。また,TOG1あるいはTOG2のチューブリン結合界面に点変異を行い,Stu2p機能に対する影響を調べ,R200A変異が相互作用に影響することを認めた。立体配座から見て,αβ-チューブリン-GTPは曲線的立体配座を持つことが分かった。これらの結果の解析から,TOG1は第二のTOGドメインが当量結合しないようにαβ-チューブリンと結合し,また,微小管集合に関与しないα-およびβ-チューブリン表面と接触して,微小管に取り込まれない曲線的立体配座のαβ-チューブリンと選択的に結合するという立体配座的機構が存在すると推定した。このように,Stu2p/XMAP215ファミリー蛋白質は立体配座選択的なTOG:αβ-チューブリン相互作用を使って非重合型と重合型のαβ-チューブリンを区別する機構を持つと考えられる。

シソーラス用語： *チューブリン ,  分子間相互作用 ,  立体配座 ,  *微小管関連タンパク質 ,  *アミノ酸配列 ,  部位特異的変異誘発 ,  微小管 ,  分子認識 ,  αチューブリン ,  βチューブリン ,  微小管重合 ,  蛋白質間相互作用 ,  *タンパク質
準シソーラス用語： Stu2p蛋白質 ,  蛋白質相互作用 ,  *TOGドメイン

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  細胞構成体一般  (EF03010Z)

タイトルに関連する用語 (4件)： チューブリン ,  複合体 ,  微小管 ,  立体配座