無秩序蛋白質における疎水性モーメント,形状及び充填

RAWAT Nidhi; BISWAS Parbati

文献

J-GLOBAL ID：201202292070326530 整理番号：12A0937269

無秩序蛋白質における疎水性モーメント,形状及び充填

Hydrophobic Moments, Shape, and Packing in Disordered Proteins

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巻： 116 号： 22 ページ： 6326-6335 発行年： 2012年06月07日
JST資料番号： W0921A ISSN： 1520-6106 CODEN： JPCBFK 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

内在性無秩序蛋白質(IDP)は多くの生体過程において顕著な役割を演じ,生理学的条件のもとで生物物理研究に対する魅力的標的を提供する。IDPは生理学的条件のもとで極めて柔軟な非小型蛋白質または最小または無秩序化三次及び/または二次構造を有する蛋白質ドメインであって,相互変換立体配座の動的集団によって表すことができる。すなわち,IDPは欠損残基領域を有して散在した明確な二次構造を有する蛋白質a,または明確な二次構造を欠いた天然の非構造化蛋白質bとして分類できる。無秩序蛋白質に対する二次構造疎水性モーメントの空間プロフィルは室内から蛋白質表面にわたる疎水性残基分布を描き,球状蛋白質の疎水性コアと異なる明確に形成された疎水性コアの欠如を指示する。この傾向はアミノ酸配列の無秩序領域のサイズまたは位置に無関係である。IDPの秩序化領域の疎水性度プロフィルは無秩序部分の役割と折畳み蛋白質の疎水性相互作用の有意差を暗に意味する球状蛋白質プロフィルとかなり異なっている。慣性半径テンソルのカーテシアン分布から誘導した非球面性と形状を計算することによって二分類のIDPの形状非対称性を決定した。IDP群は一層長球面である天然非構造化蛋白質(群b)に比較する通り一層球状である。蛋白質の両群は球状蛋白質の側鎖主鎖接触のように類似型の側鎖主鎖接触を示す。IDPがわずかな疎水性残基を含む一方,低い平均疎水性度と高い平均正味電荷の残基によって天然非構造化蛋白質を特性化した。

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分子構造

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