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J-GLOBAL ID：201202292107344320   整理番号：12A0861577

蛋白質の凝集:速度論対熱力学

Protein Aggregation: Kinetics versus Thermodynamics

著者 (3件)： RICCHIUTO Piero (Univ. Leeds, Leeds, GBR) ,  BRUKHNO Andrey V. (Univ. Leeds, Leeds, GBR) ,  AUER Stefan (Univ. Leeds, Leeds, GBR)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 116  号： 18  ページ： 5384-5390  発行年： 2012年05月10日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質の凝集において速度論がいかに重要であるか及びこの挙動の原因となる蛋白質固有の性質が何であるかをという問題に取り組んだ。非明示水溶液中12残基のホモペプチドからなる生体分子系の単純なプロトタイプの相挙動と凝集速度論を考慮した。先のシミュレーションは溶液中折畳み温度T_f=0.2ε/k以下の温度で大部分の蛋白質は天然αヘリックス構造に少なくとも部分的に折畳み,それ以上の温度で拡張ランダムコイル構造に少なくとも部分的に非折畳むことを示した。ここに,T_fはペプチド内水素結合の平均1/2が形成される温度,εは水素結合エネルギーである。天然折畳みαヘリックスとβシート形成ペプチドに関する著者らの最近の定量的計算を基礎にして凝集機構と最終生成物が相図の温度,濃度及び出発点にいかに依存するかを実証するため分子動力学シミュレーションを行った。得た結果は熱力学予測した凝集体構造と速度論的に得た凝集体構造に厳しい差があることを示した。この差は天然機能性構造における単量体蛋白質がアミロイド状態の面で準安定であると及び天然折畳みが凝集から蛋白質を保護する特別性質である示唆を合理化した。

シソーラス用語： *オリゴペプチド ,  アミノ酸残基 ,  アミノ酸配列 ,  *凝集 ,  *折畳み構造 ,  ヘリックス構造 ,  β構造 ,  分子内水素結合 ,  結合エネルギー ,  状態図 ,  温度依存性 ,  濃度依存性 ,  アミロイドβタンパク質 ,  準安定状態 ,  計算機シミュレーション ,  分子動力学 ,  凝集体 ,  ランダムコイル構造 ,  溶解度 ,  拡散係数 ,  時間発展 ,  立体配置 ,  熱力学 ,  速度論
準シソーラス用語： αヘリックス ,  βシート ,  生体分子 ,  相図 ,  蛋白質凝集 ,  蛋白質凝集体 ,  分子動力学シミュレーション

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (4件)： 蛋白質 ,  凝集 ,  速度論 ,  熱力学