BfrB-Bfd複合体の構造はバクテリオフェリチンからの鉄放出を可能にする蛋白質-蛋白質相互作用を明らかにする

YAO Huili; WANG Yan; LOVELL Scott; KUMAR Ritesh; RUVINSKY Anatoly M.; BATTAILE Kevin P.; VAKSER Ilya A.; RIVERA Mario

文献

J-GLOBAL ID：201202295041611410 整理番号：12A1295348

BfrB-Bfd複合体の構造はバクテリオフェリチンからの鉄放出を可能にする蛋白質-蛋白質相互作用を明らかにする

The Structure of the BfrB-Bfd Complex Reveals Protein-Protein Interactions Enabling Iron Release from Bacterioferritin

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資料名：
巻： 134 号： 32 ページ： 13470-13481 発行年： 2012年08月15日
JST資料番号： C0254A ISSN： 0002-7863 CODEN： JACSAT 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

鉄貯蔵のためのフェリチン様分子への鉄輸送または同分子からの貯蔵鉄の放出に関与する蛋白質-蛋白質相互作用を明らかにするために,Pseudomonas aeruginosa由来のバクテリオフェリチン(Pa-BfrB)とバクテリオフェリチン会合フェレドキシン(Pa-Bfd)から成る複合体中のPa-BfrBの結晶構造を2.0Å分解能にて解析した。その結果,Pa-BfrB中のヘムへの電子移動に適した位置にPa-Bfdの[2Fe-2S]クラスターを置く高度相補的界面が存在すること,これによりコア第二鉄の還元とFe²⁺の可動化に必要なヘム仲介電子移動過程が促進されることが分かった。Pa-BfrB-Bfd界面でのアミノ酸残基は多くの病原性細菌からのBfr,Bfd配列中で高度に保存されていることから,Pa-BfrB-Bfd間の特異的認識が細菌鉄ホメオスタシスの理解にとって重要であることを示唆した。

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生物学的機能 , 分子構造

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