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J-GLOBAL ID：201202297824491976   整理番号：12A1515439

IgGのアフィニティーリガンドとして人工合成高分子ナノ粒子

Engineered Synthetic Polymer Nanoparticles as IgG Affinity Ligands

著者 (8件)： LEE Shih-Hui (Univ. California, California, USA) ,  LEE Shih-Hui (National Tsing Hua Univ., Hsinchu, TWN) ,  HOSHINO Yu (Kyushu Univ., Fukuoka, JPN) ,  RANDALL Arlo (Univ. California, California, USA) ,  ZENG Zhiyang (Univ. California, California, USA) ,  BALDI Piere (Univ. California, California, USA) ,  DOONG Ruey-an (National Tsing Hua Univ., Hsinchu, TWN) ,  SHEA Kenneth J. (Univ. California, California, USA)
資料名： Journal of the American Chemical Society  (Journal of the American Chemical Society)
巻： 134  号： 38  ページ： 15765-15772  発行年： 2012年09月26日 
JST資料番号： C0254A  ISSN： 0002-7863  CODEN： JACSAT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 前報では毒性ペプチド,メリチンに対する抗体様アフィニティーと選択性を持つ合成高分子ナノ粒子(NP)に焦点をあてた。本研究では大きな蛋白質の特異的標的ドメインに結合する高分子NPの開発を記載した。IgGのFc断片に高い親和性で結合する疎水性およびカルボキシレート基を組み込んだ,低い架橋(2%)のN-イソプロピルアクリルアミド(NIPAm)合成高分子NP(50から65nm)を報告した。IgGに結合したNPの親和性と量はpH依存性であった。NP7(20%アクリル酸,40%N-t-ブチルアクリルアミド)はpH5.5でプロテインAがFcドメインに結合するのを阻害した。潜在的なNP-蛋白質相互作用部位を同定するのに計算機による解析を使用した。計算機解析では,阻害実験の結果を支持し,ヒスチジン残基の荷電状態の違いに起因することを示した。pH5.5でFcドメインへのNP(3.5から8.5nM)の親和性は,pH7でのプロテインAに匹敵した。これらの結果は,合成ポリマーNPが大きい生体高分子の特定のドメインに固有の親和性を持つように設計できることを示唆した。

シソーラス用語： *免疫グロブリンG ,  免疫グロブリンフラグメント ,  *ナノ粒子 ,  ポリイソプロピルアクリルアミド ,  *ヒドロゲル ,  細菌タンパク質 ,  結合部位 ,  pH依存性 ,  分子モデル ,  分子設計 ,  ナノテクノロジー ,  脂肪族カルボン酸 ,  ビニル化合物 ,  不飽和カルボン酸
準シソーラス用語： Fcフラグメント ,  ナノ医療 ,  プロテインA

分類 (2件)： 医用素材  (GA05040H) ,  抗原・抗体・補体の生化学  (ED04020L)

物質索引 (3件)： N-tert-ブチルアクリルアミド ,  N-イソプロピルアクリルアミド ,  アクリル酸

タイトルに関連する用語 (3件)： IgG ,  人工 ,  高分子ナノ粒子