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J-GLOBAL ID：201302201497403480   整理番号：13A1177258

Lactobacillus salivariusのD-アミノ酸アミノトランスフェラーゼの特性化

Characterization of d-amino acid aminotransferase from Lactobacillus salivarius

著者 (5件)： KOBAYASHI Jyumpei ,  SHIMIZU Yasuhiro ,  MUTAGUCHI Yuta ,  DOI Katsumi ,  OHSHIMA Toshihisa
資料名： Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic  (Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic)
巻： 94  ページ： 15-22  発行年： 2013年10月 
JST資料番号： W0664A  ISSN： 1381-1177  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アラニンラセマーゼ以外のD-アミノ酸代謝酵素を同定するため,乳酸菌のUniProtデータベースを検索した。Lactobacillus salivariusのゲノム中でD-アミノ酸アミノトランスフェラーゼ(D-AAT)相同遺伝子(UniProt ID:Q1WRM6)を見出した。次に,この遺伝子をEscherichia coliで発現した。その産物はD-アラニンとα-ケトグルタル酸の間のトランスアミナーゼ活性を示した。これは乳酸菌のD-AATの最初の特性化である。L.salivariusdのAATはホモ二量体であり,補助因子としてピリドキサル-5′-リン酸(PLP)を用いる。それはサブユニット当たり0.91分子のPLPを含む。最大活性は温度60°C,pH6.0で見られた。しかし,この酵素は,30°Cで30分間,pH55~9.5で培養したとき,活性を失わなわず,同条件のpH4.5あるいは11.0で培養したとき活性の半分を維持した。幾つかの固定したα-ケトグルタル酸濃度存在下での初速度とD-アラニン濃度の二重逆数プロットは,ピンポン機構と一致する一連の平行線を生じた。D-アラニンとD-ケトグルタル酸のK_m値はそれぞれ1.05と3.78mMであった。この酵素により,アミノドナーとしてD-アロ-イソロイシンはD-アラニンより大きな相対活性を示す一方,α-ケト酪酸,グリオキサル酸そしてインドール-3-ピルビン酸はみな,α-ケトグルタル酸より好ましいなアミノアクセプターであった。従って,L.salivariusのAATの基質特異性はこれまで報告されている他のD-AATのそれと大きく異なる。Copyright 2013 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *トランスアミナーゼ ,  アミノ酸 ,  大腸菌 ,  温度依存性 ,  pH依存性 ,  基質特異性 ,  安定性 ,  酵素反応速度論 ,  酵素阻害剤 ,  アミノ酸配列 ,  相同性 ,  系統樹 ,  補因子 ,  D-アミノ酸 ,  酵素安定性 ,  組換大腸菌 ,  *ラクトバシラス属 ,  *Ligilactobacillus salivarius ,  *微生物 ,  *細菌
準シソーラス用語： *乳酸桿菌属 ,  *D-アミノ酸アミノトランスフェラーゼ ,  *Lactobacillus salivarius

分類 (1件)： 微生物の生化学  (EG03020N)

タイトルに関連する用語 (4件)： Lactobacillus ,  D-アミノ酸 ,  アミノトランスフェラーゼ ,  特性化