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J-GLOBAL ID:201302207842247657   整理番号:13A1431119

TAF1結合TBPの高解像度構造は転写調節におけるアンカリングパターンを明らかにする

High-resolution structure of TBP with TAF1 reveals anchoring patterns in transcriptional regulation
著者 (11件):
資料名:
巻: 20  号:ページ: 1008-1014  発行年: 2013年08月 
JST資料番号: W0637A  ISSN: 1545-9993  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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酵母TATA結合蛋白質(TBP)コアドメインと,TBP結合蛋白質TAF1のN末端TAND1(10~37aa)とTAND2(46~71aa)領域からなる融合蛋白質の結晶構造を1.97Åで決定し,NMRによりその動力学特性を分析した。転写活性化ドメインとして作用するTAND1は埋没したTATAボックス模倣残基を用いてTBPの凹面のDNA結合表面に結合した。TAND1はMot1と同じアンカーポイントと相互作用するが,Mot1の逆配列と保存されたTBP接触残基で良くアライメントした。負電荷TAND2は転写開始前複合体(PIC)結合に重要なTBPの凸表面の塩基性ヘリックス領域を持つN末端ローブに結合した。TAND2と同様なTBP結合モチーフは構造の異なるTFIIA,Mot1,Brf1蛋白質でも存在し,TAND2が保存TBP結合制御モチーフであることを示唆した。競合や転写後修飾により容易に破壊/増強されるこれらアンカリングパターンは多様なTBP相互作用に大きな役割を果たしている。
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