ミトコンドリア蛋白質の予備配列結合姿勢のエネルギー学はTom20を通して輸入する

KOMURO Yasuaki; KOMURO Yasuaki; MIYASHITA Naoyuki; MORI Takaharu; MUNEYUKI Eiro; SAITOH Takashi; KOHDA Daisuke; SUGITA Yuji; SUGITA Yuji; SUGITA Yuji

文献

J-GLOBAL ID：201302211756885656 整理番号：13A0736745

ミトコンドリア蛋白質の予備配列結合姿勢のエネルギー学はTom20を通して輸入する

Energetics of the Presequence-Binding Poses in Mitochondrial Protein Import Through Tom20

出版者サイト複写サービスで全文入手 {{ this.onShowCLink("http://jdream3.com/copy/?sid=JGLOBAL&noSystem=1&documentNoArray=13A0736745&COPY=1") }}
高度な検索・分析はJDreamⅢで {{ this.onShowJLink("http://jdream3.com/lp/jglobal/index.html?docNo=13A0736745&from=J-GLOBAL&jstjournalNo=W0921A") }}

著者 (10件)： , , , , , , , , ,
資料名：
巻： 117 号： 10 ページ： 2864-2871 発行年： 2013年03月14日
JST資料番号： W0921A ISSN： 1520-6106 CODEN： JPCBFK 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

Tom20はミトコンドリア蛋白質外膜に位置決めして,ミトコンドリア前駆体蛋白質のN末端予備配列に対する受容体として機能する。最近,X線結晶学はTom20予備配列複合体の三組の原子構造を決定して,予備配列結合モードの面で原子構造をA-,M-及びY姿勢に分類した。生化学とNMRデータを組合せて,三組の姿勢間の動的平衡モデルを提案した。レプリカ交換分子動力学(REMD)シミュレーションが多重結合形エネルギー学へ洞察を提供して,実験データに基づく動的平衡モデルにおける漸進的立体配座状態を詳述することを支援する名目で,更にこの機構を詳細に調べるため明示水中Tom20予備配列複合体に関する全原子分子動力学(MD)シミュレーションとREMDシミュレーションを行った。REMDシミュレーションでは,300Kの収束自由エネルギー景観に一方の多数分布と他方の少数分布を観察した。多数分布では,A-とM姿勢に類似した構造が存在して,一方,Y姿勢に類似した構造は少数分布に存在して,溶液中A姿勢がY姿勢よりも安定であることを示唆した。k平均クラスタ化アルゴリズムはX線結晶学によっていまだに得られていない新姿勢を明らかにした。この構造は予備配列中Arg14′とTom20中Glu78とGlu79間の二重塩橋を有して,先のプルダウンアッセイ実験中複合体の結合親和性を説明することができた。結合クラスタ化とTom20と予備配列間の接触解析は低活性化障壁を通したY姿勢からA姿勢へ円滑な立体配座変化を示唆した。準安定状態としてM姿勢はY姿勢とA姿勢間にある。

, , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , ,
, , , , , , , , , , , , , , ,

細胞構成体の機能 , 生体エネルギー論一般

, , , ,

前のページに戻る