蛋白質の不定形領域における特異的金属イオン結合部位

KOZLOWSKI Henryk; POTOCKI Slawomir; REMELLI Maurizio; ROWINSKA-ZYREK Magdalena; VALENSIN Daniela

文献

J-GLOBAL ID：201302214476997547 整理番号：13A1409006

蛋白質の不定形領域における特異的金属イオン結合部位

Specific metal ion binding sites in unstructured regions of proteins

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資料名：
巻： 257 号： 19-20 ページ： 2625-2638 発行年： 2013年10月
JST資料番号： B0831A ISSN： 0010-8545 CODEN： CCHRA 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：文献レビュー発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

蛋白質やペプチド内の生物学関連金属に対する非常に効果的な結合部位(ATCUNモチーフ,ポリ-His,ポリ-CysあるいはMet含有配列)に関する最近の知見を要約する。加えて,結合安定性に及ぼす特異的配列の影響について記述する(Prpあるいはポリ-Gln配列としてのPro残基)。生物活性に金属イオンを必要とする蛋白質と幾つかの疾患が関連することはよく知られている。金属イオンはそれら蛋白質のループあるいは不定形領域に位置した結合部位と協調する。これらの新発見は,「定形化」部位への金属挿入の例と比べて,蛋白質に結合している金属イオンをやや不可解なものにする。後者の例では適切な金属イオンの選択を助けるシャペロンを必要とするが,幾つかの選択性は蛋白質内ドナー部位自身の事前に組織化された構造により提供される。ペプチド配列から遠位の残基からの二次あるいは三次構造ドナーにより,金属イオン結合は結合ポケット構造に対して異なる影響を与える。近年,構造が無秩序な複数の金属蛋白質(α-シヌクレイン,アルツハイマー病含有β-アミロイドペプチドあるいはプリオン)が発見された。しかし,金属の高効率結合部位となる長鎖ポリ-His配列から構成される特異的金属シャペロンは,いかなる特異的二次構造も示さない。これらの例が微生物の金属取込,送達および調節経路に含まれる細菌Ni補助蛋白質である。近年,ヒト胃粘膜のグラム陰性菌で,急性および慢性胃炎,消化性潰瘍性疾患,胃癌および胃リンパ腫病原体でもあるH.pyloriのNiホメオスタシスに関して,幾つかの所見が報告された。Niホメオスタシスは胃の高酸性環境における細菌生存において決定的である;金属は一対の補助蛋白質によりウレアーゼおよびヒドロゲナーゼに運ばれる。亜鉛はこれらNiシャペロンにおいて構造的あるいは調節的役割を果たす。HisおよびCysリッチ配列への2つの金属の親和性が匹敵することから,亜鉛はNi²⁺のホメオスタシスと干渉する金属イオンの一つである。Copyright 2013 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

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分子構造

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