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J-GLOBAL ID：201302217101241509   整理番号：13A1085769

コチニール赤AとのBSAのpH-依存相互作用におけるサブドメインIBの接近性の調節:分光法および結合シミュレーションからの結合像

Modulation of Accessibility of Subdomain IB in the pH-Dependent Interaction of Bovine Serum Albumin with Cochineal Red A: A Combined View from Spectroscopy and Docking Simulations

著者 (4件)： BOLEL Priyanka (Indian Inst. of Technol., Kharagpur, IND) ,  MAHAPATRA Niharendu (Indian Inst. of Technol., Kharagpur, IND) ,  DATTA Shubhashis (Indian Inst. of Technol., Kharagpur, IND) ,  HALDER Mintu (Indian Inst. of Technol., Kharagpur, IND)
資料名： Journal of Agricultural and Food Chemistry  (Journal of Agricultural and Food Chemistry)
巻： 61  号： 19  ページ： 4606-4613  発行年： 2013年05月15日 
JST資料番号： C0251A  ISSN： 0021-8561  CODEN： JAFCAU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質およびDNAのような生体高分子は生体中では非常に基本的な役割をしており,生命体では不可欠なものである。血清蛋白質類は血漿の多くの成分の1つで,長鎖脂肪酸,薬物および金属類を含む多くのリガンドの輸送および配送を促進している。これらの分子/リガンド/薬物類の吸収,分配,代謝および排出は血液蛋白質との結合により,非常に大きな影響を受ける。さらに,少量の色素および薬物との結合により,2次および3次構造の変化により形態的変化があることが示されている。一方,コチニール赤Aは合成有機アゾ食品色素で飲料,ドライミックス製品などで見出されている。筆者等の最近の食品色素のコチニール赤AのpH7.4でのヒト血清アルブミン(HSA)およびBSAとの結合に関する研究により,静電力が相互作用の主要因であることが分かった。pHによるBSAの色素結合力の調節から生じる複雑性に関する事象は研究されなかった。ここでは,筆者等は再びコチニール赤AのBSAとのpH4.8~7.8の相互作用を研究した。驚いたことに,このシステムは相互作用パターンのテクスチャーにおいて異なる挙動をした。重要なことに,結合ポケットにおけるアミノ酸側鎖の電荷は有意な役割を演じていることが検出された。

シソーラス用語： *生物色素 ,  *血清アルブミン ,  力 ,  生化学
準シソーラス用語： BSA ,  *コチニール赤A ,  *サブドメインIB ,  *血液生化学 ,  静電力

分類 (1件)： 血液一般  (EJ03010L)

タイトルに関連する用語 (11件)： コチニール ,  赤 ,  BSA ,  pH ,  相互作用 ,  サブ ,  ドメイン ,  接近性 ,  調節 ,  分光法 ,  シミュレーション