文献

J-GLOBAL ID：201302243642313686   整理番号：13A1290379

ULK1はベクリン-1リン酸化とVPS34脂質キナーゼ活性化により自食作用を誘発する

ULK1 induces autophagy by phosphorylating Beclin-1 and activating VPS34 lipid kinase

著者 (11件)： RUSSELL Ryan C. (Univ. California San Diego, California, USA) ,  TIAN Ye (Univ. California Berkeley, California, USA) ,  YUAN Haixin (Univ. California San Diego, California, USA) ,  PARK Hyun Woo (Univ. California San Diego, California, USA) ,  CHANG Yu-Yun (Univ. Minnesota, Minnesota, USA) ,  KIM Joungmok (Univ. California San Diego, California, USA) ,  KIM Joungmok (Kyung Hee Univ., Seoul, KOR) ,  KIM Haerin (Univ. California San Diego, California, USA) ,  NEUFELD Thomas P. (Univ. Minnesota, Minnesota, USA) ,  DILLIN Andrew (Univ. California Berkeley, California, USA) ,  GUAN Kun-Liang (Univ. California San Diego, California, USA)
資料名： Nature Cell Biology  (Nature Cell Biology)
巻： 15  号： 7  ページ： 741-750  発行年： 2013年07月 
JST資料番号： W1369A  ISSN： 1465-7392  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ULK蛋白質キナーゼとVPS34脂質キナーゼは自食作用の開始と進展に重要な調節因子であるが,ULKが自食作用を促進する機構は不明である。今回,VPS34に関連するULKの分子機構について報告した。VPS34キナーゼ活性の調節を検討するため,栄養素の豊富な条件とアミノ酸除去条件下で成長させた細胞からVPS34,ベクリン-1あるいはATG14Lの抗体を用いて免疫沈降複合体のPtdIns(3)P脂質キナーゼ分析を行った。アミノ酸除去あるいはmTOR阻害後,活性化ULK1はSer14でベクリン-1をリン酸化し,ATG14L含有VPS34複合体の活性を促進した。ULKによるベクリン-1 Ser14リン酸化には,哺乳動物で完全な自食作用誘導を必要とし,この必要性はCaenorhabditis elegansで保持されていた。ULK1から自食作用特異的VPS34複合体の活性化と自食作用誘導への分子的リンクがあることが判明した。

シソーラス用語： *セリン/トレオニンキナーゼ ,  エンドサイトーシス ,  リン酸化 ,  *ホスファチジルイノシトールキナーゼ ,  ホスホトランスフェラーゼ ,  酵素活性化 ,  *食作用 ,  栄養素 ,  栄養素欠乏 ,  アミノ酸 ,  抗体 ,  免疫沈降反応 ,  タンパク質複合体 ,  ホスファチジルイノシトール ,  Caenorhabditis elegans ,  分子構造 ,  *オートファジー
準シソーラス用語： Atg14L ,  mTOR ,  *ULK1 ,  *Vps34 ,  アミノ酸欠乏 ,  ホスファチジルイノシトール3-リン酸 ,  ベクリン1 ,  *自食作用 ,  分子機構

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (9件)： ULK1 ,  ベクリン ,  リン酸化 ,  Vps34 ,  脂質 ,  キナーゼ ,  活性化 ,  自食作用 ,  誘発