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J-GLOBAL ID：201302246111902597   整理番号：13A1918819

低温電子顕微鏡法により決定されたTRPV1イオンチャネルの構造

Structure of the TRPV1 ion channel determined by electron cryo-microscopy

著者 (4件)： LIAO Maofu (Univ. California, San Francisco, California, USA) ,  CHENG Yifan (Univ. California, San Francisco, California, USA) ,  CAO Erhu (Univ. California, San Francisco, California, USA) ,  JULIUS David (Univ. California, San Francisco, California, USA)
資料名： Nature (London)  (Nature (London))
巻： 504  号： 7478  ページ： 107-112  発行年： 2013年12月05日 
JST資料番号： D0193B  ISSN： 0028-0836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： TRP(transient receptor potential)チャネルは細胞や環境からの幅広いシグナルを感知するセンサーだが,詳細な構造情報がないことで,これらのチャネルが物理的,化学的な刺激に応答する機構の解明が阻まれてきた。今回我々は,低温電子顕微鏡法の進歩によって,哺乳類TRPチャネルのTRPV1の構造を3.4Å分解能で決定した。これは,膜タンパク質を結晶化しないで行う構造解析での側鎖に対する分解能の限界を打ち破るものだ。電位依存性チャネルと同様に,TRPV1は中央のイオン通路の周りに4回対称性を示す。このイオン通路は,S1-S4電圧センサー様ドメインの横に位置する膜貫通セグメント5-6(S5-S6)とその間の小孔ループにより形成されている。TRPV1には,細胞外に,短い選択性フィルターを持つ大きな「口」がある。保存された「TRPドメイン」はS4-S5リンカーと相互作用しており,TRPドメインがアロステリック調節に寄与していることが裏付けられた。サブユニットの組織化は,アミノ末端アンキリンリピートなどの細胞質側ドメイン間の相互作用によって促進されている。これらの観察により,TRPチャネル機能の独自の特徴を理解するための構造的な設計図が与えられる。Copyright Nature Publishing Group 2013

シソーラス用語： *イオンチャネル ,  電子顕微鏡 ,  *膜貫通タンパク質 ,  アロステリック効果 ,  サブユニット ,  分解能 ,  アミノ酸配列 ,  三次構造 ,  *TRPV1 ,  低温電子顕微鏡 ,  *イオン輸送 ,  *輸送 ,  *生体輸送 ,  *生体内イオン輸送

分類 (2件)： 細胞膜の輸送  (EF04020R) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (3件)： 低温電子顕微鏡法 ,  TRPV1 ,  イオンチャネル