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J-GLOBAL ID:201302247091805146   整理番号:13A1737497

Ti-Zr-Ni準結晶合金の表面におけるナノサイズ蛋白質: 金属ナノコンポジット上でのフィブロネクチン吸着

Nano-size protein at the surface of a Ti-Zr-Ni quasi-crystalline alloy: Fibronectin adsorption on metallic nano-composites
著者 (4件):
資料名:
巻: 439  ページ: 207-214  発行年: 2013年12月20日 
JST資料番号: A0539B  ISSN: 0927-7757  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質との相互作用前後での合金の表面キャラクタリゼーションにより,生体物質のより合理的設計が可能になる。本検討では,Tiベース準結晶形成合金上でのフィブロネクチン吸着について,X線光電子スペクトルスコピー(XPS)により検討し,それらを純チタン基板(cp Ti)上で得られた結果と比較した。異なるフィブロネクチン(Fn)溶液濃度で準結晶/非晶質Ti45Zr38Ni17コンポジットとの相互作用を試験した。N 1s,C 1s,Ti 2p,Zr 3d,Ni 2pコアレベルスペクトルをシステマチックに記録した。結果は,フィブロネクチンはcp Ti上へはもとより,Ti45Zr38Ni17上に化学的に吸着していることを示す。合金表面組成や酸化物厚さは吸着蛋白質の存在下では著しくは変化しない。XPSにより得られた合金表面における元素分布は,飛翔時間二次イオン質量スペクトロメーター(ToF-SIMS)による深さプロファイルにより完成した。両方の表面について,100~150μgmL-1のFn溶液濃度で表面飽和に明らかに到達する。平坦域上で,等価蛋白質厚さは,Ti45Zr38Ni17に関して6nmであり,cp Tiに関して8nmであり,共に,フィブロネクチン単一層の厚さに該当する。これらの結果は,骨芽細胞接着に関する以前の観察と一致し,Ti45Zr38Ni17の生体適合性を確証する。しかしながら,準結晶は合金表面反応性に影響を及ぼすようにはみえない。Copyright 2013 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (3件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
蛋白質・ペプチド一般  ,  物理的手法を用いた吸着の研究  ,  金属材料一般 

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