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J-GLOBAL ID:201302253520027823   整理番号:13A0239384

実験に由来する制限及びモデリングからのTetrahymenaテロメラーゼRNAの新しいモデル

New Models of Tetrahymena Telomerase RNA from Experimentally Derived Constraints and Modeling
著者 (7件):
資料名:
巻: 134  号: 49  ページ: 20070-20080  発行年: 2012年12月12日 
JST資料番号: C0254A  ISSN: 0002-7863  CODEN: JACSAT  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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テロメラーゼRNA(TER)の役割を知る目的で,プライマー伸長で分析する選択的2′-ヒドロキシルアシル化(SHAPE)を用いてTetrahymenaTER(tTER)の構造を調べた。溶液内のフリー状態(フリー状態)と最小テロメラーゼリボ核蛋白質でのTetrahymena逆転写酵素(tTERT)に結合している状態(蛋白質結合状態)では立体配座の間には蛋白質結合状態では擬似ノットが生じるという著しい差異があることがわかった。SHAPEデータ,以前報告したFRETデータ,及び,生化学的推定を用いて離散的分子動力学的シミュレーションを用いてtTERの構造をモデル化した。得たtTER構造をtTERTの相似モデルで繋ぎとめてtTERテロメア集合の立体配座変化を特性化した。フリー状態ではtTERは四つの対形成領域を含むように見えた。内ステムI,II,及びIVは通常受け入れられている構造に存在し,ステムIIIは鋳型ドメインと擬似ノットドメインを包み込む対形成領域に存在した。このデータ及びその結果のモデルの解釈はtTERの大きいステムIIIが解けて,鋳型のtTERT活性部位との適切な会合及び擬似ノット形成を可能にするテロメラーゼ集合の分子モデルを与えた。SHAPEデータの分析と以前の酵素的フットプリンティングはヘリックス-キャッピングループの主溝内でステムIVを結びつけることによりtTERTが活性化されるというステム-ループIV機能に対するモデルの提案を可能にした。
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分類 (1件):
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核酸一般 

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