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J-GLOBAL ID:201302258500446147   整理番号:13A1638848

リン酸化制御のための足場蛋白質としてのPhospholipase C-related but catalytically inactive protein,PRIP

Phospholipase C-related but catalytically inactive protein, PRIP as a scaffolding protein for phospho-regulation
著者 (6件):
資料名:
巻: 53  号:ページ: 331-340  発行年: 2013年09月 
JST資料番号: E0789A  ISSN: 2212-4926  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 解説  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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PRIP,Phospholipase C-related but catalytically inactive proteinは,PLCδ1と類似するドメイン構成を持つ蛋白質である。著者らは以前,PRIPが自身のリン酸化に依存して,蛋白質ホスファターゼ1および2A(PP1cおよびPP2Ac)の触媒サブユニットと相互作用することを報告した。また神経細胞では,抗PRIP抗体によりAktがPRIPと共沈することを明らかにした。本総説では,細胞のリン酸化制御との関連における,PRIPと,Aktおよび蛋白質ホスファターゼとの相互作用に関する著者らの近年の研究をまとめる。PP1およびPP2Aは蛋白質セリン/スレオニンホスファターゼファミリーの主要メンバーである。著者らはPRIPと相互作用するパートナーとしてPP1およびPP2Aを同定した。最初に精製組換え蛋白質を用いてPRIPと2種類のホスファターゼとの相互作用を調査した。ビーズ固定したPRIPは,PP1およびPP2Aの両方の触媒サブユニットを共沈させ,このことは相互作用が直接的な様式であること,およびPRIPへのPP1とPP2Aの結合が相互に排他的であることを示す。部位特異的変異実験は,PRIPのPP1結合部位とPP2A結合部位が同一ではないが近接していることを示した。蛋白質キナーゼA(PKA)によるPRIPのリン酸化はPP1結合の減少となったが,PP2Aでは減少しなかった。それどころかin vitro実験では,リン酸化によるPRIPからのPP1の解離は増加したPP2A結合を伴った。このPKA依存性リン酸化によるPRIPへのPP1とPP2Aの結合制御を,フォルスコリンまたはイソプロテレノール処理した生細胞でも観察した。これらの結果は,PRIPが2種の異なるホスファターゼ触媒サブユニットと相互排他的に直接相互作用すること,およびこの相互作用がリン酸化により制御されることを提示し,それゆえPRIPは,リン酸化依存性細胞内シグナル伝達でPP1とPP2A両方の活性と細胞内局在を制御する足場として機能する。Copyright 2013 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  細胞生理一般 
タイトルに関連する用語 (3件):
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