リゾミリストイルホスファチジルコリンミセルは完全長NS2Bと融合したデング熱非構造(NS)蛋白質3プロテアーゼドメインの活性を維持する

HUANG Qiwei; LI Qingxin; JOY Joma; CHEN Angela Shuyi; RUIZ-CARRILLO David; HILL Jeffrey; LESCAR Julien; KANG Congbao

文献

J-GLOBAL ID：201302275619007879 整理番号：13A1820255

リゾミリストイルホスファチジルコリンミセルは完全長NS2Bと融合したデング熱非構造(NS)蛋白質3プロテアーゼドメインの活性を維持する

Lyso-myristoyl phosphatidylcholine micelles sustain the activity of Dengue non-structural (NS) protein 3 protease domain fused with the full-length NS2B

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資料名：
巻： 92 号： 2 ページ： 156-162 発行年： 2013年12月
JST資料番号： W0282A ISSN： 1046-5928 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

フラビウイルス属のメンバーであるデングウイルス(DENV)は熱帯及び亜熱帯地域において5千万から1億の人々を発症させる。DENVプロテアーゼドメインはNS3プロテアーゼのN末端に位置し,補因子として作用するNS2Bの親水性セグメントは酵素活性に必要である。プロテアーゼは,ゲノムにコードされたポリペプチドを成熟した機能的蛋白質に分解することによるウイルス複製に重要な役割りを果たすが故に,重要な抗ウイルス薬標的である。現在,DENVプロテアーゼ活性を阻害する薬剤はない。殆どの構造及び機能研究は九つの残基リンカーによりNS2B膜蛋白質の可溶性セグメントと結合したNS3プロテアーゼドメインを含有する蛋白質構造を使って行われて来た。in vitroの構造及び機能研究に対し,プロテアーゼドメイン及び完全長NS2B蛋白質を含有するDENVプロテアーゼの天然型を生成することは有効である。ここに,完全長NS2B蛋白質及びNS3のプロテアーゼドメイン(NS3pro)を含有するDENVプロテアーゼ(NS2BFL-NS3pro)の天然型の発現及び精製について述べた。プロテアーゼを発現させ,折畳みに必要な界面活性剤ミセル中で精製した。研究の結果,精製された蛋白質はリゾミリストイルホスファチジルコリン(LMPC)などの界面活性剤ミセル中で活性であった。これらの知見は蛋白質の構造及び機能研究を更に促進し,DENV標的の新薬発見を促進するであろう。Copyright 2013 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

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ウイルスの生化学 , 酵素一般

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