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J-GLOBAL ID：201302286785103470   整理番号：13A1335502

溶液中での非秩序HIV-1融合ペプチドの速い構造のゆらぎ

Rapid Conformational Fluctuations of Disordered HIV-1 Fusion Peptide in Solution

著者 (5件)： VENKEN Tom (KU Leuven, Heverlee, BEL) ,  VOET Arnout (KU Leuven, Heverlee, BEL) ,  DE MAEYER Marc (KU Leuven, Heverlee, BEL) ,  DE FABRITIIS Gianni (Univ. Pompeu Fabra, Barcelona, ESP) ,  SADIQ S. Kashif (Univ. Pompeu Fabra, Barcelona, ESP)
資料名： Journal of Chemical Theory and Computation  (Journal of Chemical Theory and Computation)
巻： 9  号： 7  ページ： 2870-2874  発行年： 2013年07月 
JST資料番号： W2328A  ISSN： 1549-9618  CODEN： JCTCCE  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： HIV,インフルエンザウィルスの感染は膜融合の機構であり,HIV感染では宿主細胞の受容体がHIVの融合ペプチド(FP)のgp41を認識して始まる。その構造研究では矛盾する報告があり,融合活性は融通性のある遷移構造と考えられる。膜に結合したAからFの6つの構造が報告されたが,一方,水溶液中で非秩序構造を取り,ウィルスの侵入を阻害するペプチド構造(VIRIP)も報告された。そこで,HIV-1の融合ペプチドが形成する2次構造の傾向を古典的な分子シミュレーション法で定量的に洞察した。高度に保存されたアミノ酸23残基の全く構造をもたない状態から,AからFの構造についてシミュレーションして,構造集合の分布での2ÅのRMSDを求めた。その結果α構造形成の3から10残基が水溶液中で膜結合の構造として存在することが示された。VIRIPは非融合構造のFPに結合して構造の平衡がシフトするためと考えられる。

シソーラス用語： *HIV1 ,  ペプチド ,  ウイルスタンパク質 ,  CD4抗原 ,  *シミュレーション ,  *膜融合 ,  阻害
準シソーラス用語： gp41 ,  HIVエンベロープ蛋白質gp41 ,  分子シミュレーション ,  融合ペプチド

分類 (4件)： ウイルス感染の生理と病原性  (EG04042Y) ,  計算機シミュレーション  (JE11000H) ,  細胞膜の受容体  (EF04030C) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (4件)： 溶液 ,  HIV-1 ,  融合ペプチド ,  ゆらぎ