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J-GLOBAL ID：201302292648174930   整理番号：13A0652855

ディスタンスフィールド距離とハミルトニアンレプリカ交換シミュレーションからの蛋白質-配位子結合

Protein-Ligand Binding from Distancefield Distances and Hamiltonian Replica Exchange Simulations

著者 (2件)： RUITER Anita de (Univ. Natural Resources and Life Sci. (BOKU), Vienna, AUT) ,  OOSTENBRINK Chris (Univ. Natural Resources and Life Sci. (BOKU), Vienna, AUT)
資料名： Journal of Chemical Theory and Computation  (Journal of Chemical Theory and Computation)
巻： 9  号： 2  ページ： 883-892  発行年： 2013年02月 
JST資料番号： W2328A  ISSN： 1549-9618  CODEN： JCTCCE  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質-配位子結合の経路に関するアプリオリ情報がなくても,蛋白質-配位子結合自由エネルギーの理論計算に必要な可逆的結合のサンプリングを可能にするために,新型の反応座標としてディスタンスフィールド(DF)距離を導入した。DFはグリッドに基づく方法であり,2点の間の距離は基本的に2点の間のグリッド長の和で表す。グリッド点の一つが蛋白質と一致する場合にはペナルティを科すことにより,蛋白質を通過する経路を避けて蛋白質中の結合部位と配位子の間の最短距離を決定できる。DF法とハミルトニアンレプリカ交換分子動力学(HREMD)を組み合わせ用いることにより蛋白質への配位子の可逆的結合のサンプリングが可能になる。DF制限とHREMDを組み合わせて蛋白質ホスホリパーゼA₂へのアスピリンの結合自由エネルギーを計算した。結果を通常の距離制限を用いるアンブレラサンプリング法による計算結果と比較した。両方法により得られた結合自由エネルギーはよく似ており,いずれも実験結果とよく一致したが,DF/HREMDにより解離および会合の経路のサンプリング数が増加し,より多くの可能な経路を取り込めるようになるために経路に沿う自由エネルギー(平均力ポテンシャル:PMF)の形状がより精密になることが分かった。

シソーラス用語： *予測技法 ,  配位子 ,  *自由エネルギー ,  *計算機シミュレーション ,  *分子動力学 ,  距離 ,  標本抽出 ,  ホスホリパーゼA2 ,  分子間相互作用 ,  *結合 ,  脂肪酸 ,  芳香族カルボン酸 ,  フェノール類 ,  カルボン酸エステル ,  ヒドロキシ酸
準シソーラス用語： アンブレラサンプリング ,  *ディスタンスフィールド ,  *ハミルトニアンレプリカ交換分子動力学 ,  *結合自由エネルギー ,  蛋白質構造予測 ,  分子間距離 ,  *分子動力学シミュレーション ,  分子動力学法 ,  *リガンド結合

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  理論生物学一般  (EA02010D) ,  計算機シミュレーション  (JE11000H)

物質索引 (1件)： アスピリン

タイトルに関連する用語 (5件)： ハミルトニアン ,  レプリカ交換 ,  シミュレーション ,  蛋白質 ,  配位子