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J-GLOBAL ID：201302293303431715   整理番号：13A1617826

アミドからエステルへの変異による蛋白質-ペプチド相互作用における骨格の水素結合の役割の探索

Probing the Role of Backbone Hydrogen Bonds in Protein-Peptide Interactions by Amide-to-Ester Mutations

著者 (9件)： EILDAL Jonas N. N. (Univ. Copenhagen, Copenhagen, DNK) ,  EILDAL Jonas N. N. (Uppsala Univ., Uppsala, SWE) ,  HULTQVIST Greta (Uppsala Univ., Uppsala, SWE) ,  BALLE Thomas (Univ. Sydney, NSW, AUS) ,  STUHR-HANSEN Nicolai (Univ. Copenhagen, Copenhagen, DNK) ,  PADRAH Shahrokh (Univ. Copenhagen, Copenhagen, DNK) ,  GIANNI Stefano (Univ. Rome, Rome, ITA) ,  STROMGAARD Kristian (Univ. Copenhagen, Copenhagen, DNK) ,  JEMTH Per (Uppsala Univ., Uppsala, SWE)
資料名： Journal of the American Chemical Society  (Journal of the American Chemical Society)
巻： 135  号： 35  ページ： 12998-13007  発行年： 2013年09月04日 
JST資料番号： C0254A  ISSN： 0002-7863  CODEN： JACSAT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 哺乳動物細胞における蛋白質-蛋白質の相互作用を担う認識モジュールとしてもっとも頻度の高いものがPDZドメインである。各種の疾患における薬剤の標的としても注目を集めている。他のドメインと同様にPDZドメインでも水素結合が重要な役割を果たしている。PDZ鎖のアミノ酸側鎖の役割については多くの研究があるが,骨格の主鎖による水素結合の役割に関する研究は少ない。本論文ではPDZドメインのアミド結合をエステル結合に変異させた時の影響を調べた。α-アミノ酸の代わりにα-ヒドロキシ酸を用いてデプシペプチドを作成し解析した。ペプチドリガンドのC末端の3つのアミドをエステルに変異させるとPDZドメインの親和性は大きく低下したので,主鎖の水素結合が大きな寄与をしていることが明らかになった。

シソーラス用語： *分子間相互作用 ,  ペプチド結合 ,  C-N結合 ,  *化学結合 ,  *結合部位 ,  遷移状態 ,  ヒドロキシ酸 ,  *デプシペプチド ,  ペプチド合成 ,  偏光
準シソーラス用語： *蛋白質相互作用 ,  アミド結合 ,  *エステル結合 ,  *PDZドメイン ,  蛍光偏光法

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (10件)： アミド ,  エステル ,  変異 ,  蛋白質 ,  ペプチド ,  相互作用 ,  骨格 ,  水素結合 ,  役割 ,  探索