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J-GLOBAL ID：201302298080199728   整理番号：13A0239240

N-ミリストイル化は細胞の生理的基質を脱リン酸化する蛋白質ホスファターゼPPM1AとPPM1Bに必要である

N-Myristoylation is essential for protein phosphatases PPM1A and PPM1B to dephosphorylate their physiological substrates in cells

著者 (9件)： CHIDA Toko (Tohoku Univ., Sendai, JPN) ,  CHIDA Toko (Tohoku Univ. Graduate School of Dentistry, Sendai, JPN) ,  ANDO Masakatsu (Tohoku Univ., Sendai, JPN) ,  MATSUKI Tasuku (Tohoku Univ., Sendai, JPN) ,  MASU Yutaro (Tohoku Univ., Sendai, JPN) ,  NAGAURA Yuko (Tohoku Univ., Sendai, JPN) ,  TAKANO-YAMAMOTO Teruko (Tohoku Univ. Graduate School of Dentistry, Sendai, JPN) ,  TAMURA Shinri (Tohoku Univ., Sendai, JPN) ,  KOBAYASHI Takayasu (Tohoku Univ., Sendai, JPN)
資料名： Biochemical Journal  (Biochemical Journal)
巻： 449  号： 3  ページ： 741-749  発行年： 2013年02月01日 
JST資料番号： B0205A  ISSN： 0264-6021  CODEN： BIJOAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： PPM(金属依存的蛋白質ホスファターゼ)ファミリーメンバーは,様々なシグナル経路を制御する。本研究は,PPM1AとPPM1Bが,AMPK(AMP活性化蛋白質キナーゼ)αサブユニット(AMPKα)を脱リン酸化するが,その作用にPPM1AとPPM1BのN-ミリストイル化が必要であることを示した。さらにN-ミリストイル化が,PPM1AとPPM1Bの他の機能にも必要であることを示した。PPM1AとPPM1Bの非ミリストイル化の突然変異体(G2A)は,膜結合しなかったが,この変異でAMPKαへの活性は減少しなかったので,この活性制御にAMPKとの膜での共局在は必要ではないことがわかった。in vitro実験において,G2A変異体は,AMPKαへの活性が減少し,人工基質PNPP(p-ニトロフェニルリン酸)に高い特異的活性を示した。よって,PPM1AとPPM1BのN-ミリストイル化は,生理的基質の認識に重要であると示された。

シソーラス用語： *ミリストイル化 ,  *セリン/トレオニン特異的タンパク質ホスファターゼ ,  セリン/トレオニンキナーゼ ,  細胞結合 ,  分子認識 ,  生物活性 ,  基質特異性 ,  蛋白質機能 ,  膜結合 ,  AMP活性化タンパク質キナーゼ ,  *マグネシウム依存性蛋白質ホスファターゼ1A ,  細胞生理学的現象
準シソーラス用語： AMPK ,  *PPM1A ,  *PPM1B

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (7件)： ミリストイル化 ,  細胞 ,  生理 ,  基質 ,  脱リン酸化 ,  蛋白質ホスファターゼ ,  PPM1A