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J-GLOBAL ID：201402208848005900   整理番号：14A1281873

リン酸化はヒトタウタンパク質の微小管結合ドメインの第2リピート中の凝集コアペプチドの細線維化を調節する

Phosphorylation regulates fibrillation of an aggregation core peptide in the second repeat of microtubule-binding domain of human tau

著者 (7件)： INOUE Masafumi (Inst. of Advanced Energy, Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611-0011, JPN) ,  KAIDA Shinji (Inst. of Advanced Energy, Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611-0011, JPN) ,  NAKANO Shun (Inst. of Advanced Energy, Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611-0011, JPN) ,  ANNONI Chiara (Inst. of Advanced Energy, Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611-0011, JPN) ,  NAKATA Eiji (Inst. of Advanced Energy, Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611-0011, JPN) ,  KONNO Takashi (Dep. of Molecular Physiology and Biophysics, Fac. of Medical Sciences, Univ. of Fukui, Matsuoka, Yoshida, Fukui ...) ,  MORII Takashi (Inst. of Advanced Energy, Kyoto Univ., Uji, Kyoto 611-0011, JPN)
資料名： Bioorganic & Medicinal Chemistry  (Bioorganic & Medicinal Chemistry)
巻： 22  号： 22  ページ： 6471-6480  発行年： 2014年11月15日 
JST資料番号： W0556A  ISSN： 0968-0896  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 微小管結合タンパク質タウの過剰リン酸化はアルツハイマー病の脳における神経原線維濃縮体形成に於いて非常に重要な役割を果たすと信じられている。本研究において,タウタンパク質凝集に関し非常に重要な配列VQIINKとタウタンパク質C末端の妥当なセリンリン酸化部位を含むペプチドの原線維形成を調べた。全てのそれらのペプチドは典型的なクロスβ構造コアを伴う原線維を形成した。しかし,この原線維の安定性は,リン酸化VQIINKペプチドに関するpH条件に高度に感受性であった。このことはタウタンパク質のアミロイド形成に対するリン酸化の調節的役割を示唆する。Copyright 2014 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *τタンパク質 ,  リン酸化 ,  凝集 ,  *アミロイド ,  安定性 ,  pH依存性 ,  アミノ酸配列 ,  結合部位 ,  透過型電子顕微鏡 ,  二次構造 ,  原子間力顕微鏡 ,  FTIR分光法 ,  円偏光二色性 ,  X線回折 ,  ペプチド ,  蛋白質凝集 ,  アミロイド形成 ,  *タンパク質 ,  *糖タンパク質 ,  *動物タンパク質
準シソーラス用語： 微小管結合ドメイン

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (10件)： リン酸化 ,  ヒト ,  タウタンパク質 ,  微小管 ,  結合ドメイン ,  凝集 ,  コア ,  ペプチド ,  線維化 ,  調節