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J-GLOBAL ID:201402224433294359   整理番号:14A1022504

Penicillium italicum由来の中性セリンプロテアーゼ。精製,生化学的特性化,Scorpaena notata筋肉からの抗酸化ペプチド作製への利用

Neutral Serine Protease from Penicillium italicum. Purification, Biochemical Characterization, and Use for Antioxidative Peptide Preparation from Scorpaena notata Muscle
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巻: 174  号:ページ: 186-205  発行年: 2014年09月 
JST資料番号: E0344C  ISSN: 0273-2289  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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本研究では真菌であるPenicillium italicum由来の細胞外中性セリンプロテアーゼの精製と特性,および抗酸化ペプチド作製因子としての潜在的適用について報告した。本プロテアーゼは硫酸アンモニウム沈殿,Sephacryl S-200ゲル濾過,ジエチルアミノエタノール(DEAE)-Sepharoseイオン交換クロマトグラフィー,TSK-HPLCゲル濾過により10.2倍増の比活性と25.8%の回収で単一精製された。精製酵素はドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)において分子量が24kDaの位置に単一蛋白質バンドとして現れた。蛋白質分解活性の最適pHと温度はそれぞれpH7.0,50°Cだった。本酵素はpH6.0-9.0の範囲で安定だった。本プロテアーゼはCa2+,Mg2+などの二価カチオンにより活性化された。精製酵素はフッ化フェニルメチルスルホニルにより完全阻害されることから,本プロテアーゼはセリン型であることが確証された。精製酵素は高い安定性と比較的広範囲の特異性を持つことが分かった。精製セリンプロテアーゼ(P.italicum由来プロテアーゼ(Prot-Pen))により作製されたScorpaena notata筋蛋白質加水分解物はin vitroにおいて十分な抗酸化活性を示した。Prot-Penにより加水分解されたScorpaenaの筋蛋白質(SMPH-PP)の抗酸化活性を種々の抗酸化測定により評価した:1,1-ジフェニル-2-ピクリルヒドラジル(DPPH)ラジカル捕捉活性,還元力,鉄キレート化活性,DNAニッキング測定。SMPH-PPは様々な程度の抗酸化活性を示し,殆ど同じ強さでヒドロキシルラジカル誘導DNA切断に対する防御効果を示した。Copyright 2014 Springer Science+Business Media New York Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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酵素生理  ,  生物学的機能 
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