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J-GLOBAL ID：201402228777824158   整理番号：14A0292975

ダイナミン介在性膜分裂におけるBARドメインスキャフォールド

BAR Domain Scaffolds in Dynamin-Mediated Membrane Fission

著者 (5件)： DAUMKE Oliver (Max-Delbrueck Centrum fuer Molekulare Medizin, Robert-Roessle-Strasse 10, 13125 Berlin, DEU) ,  DAUMKE Oliver (Inst. of Chemistry and Biochemistry, Freie Universitaet Berlin, Takustrasse 6, 14195 Berlin, DEU) ,  ROUX Aurelien (Univ. of Geneva, Dep. of Biochemistry, 30 quai Ernest Ansermet, 1211 Geneva 4, Switzerland, and Swiss National ...) ,  HAUCKE Volker (Leibniz Inst. fuer Molekulare Pharmakologie (FMP), Robert-Roessle-Strasse 10, 13125 Berlin, DEU) ,  HAUCKE Volker (NeuroCure Cluster of Excellence, Charite Universitaetsmedizin Berlin, Chariteplatz 1, 10117 Berlin, DEU)
資料名： Cell (Cambridge, Mass.)  (Cell (Cambridge, Mass.))
巻： 156  号： 5  ページ： 882-892  発行年： 2014年02月27日 
JST資料番号： A0707B  ISSN： 0092-8674  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 生体膜は,それらの形態を変化させるため,および細胞内コンパートメントとの間で物質を交換するために,膜分裂と融合による一定のリモデリングを受ける。クラスリン依存性エンドサイトーシスの間,bin-amphiphysin-rvs(BAR)ドメイン蛋白質スーパーファミリーのメンバーを構成する蛋白質スキャフォールドの動的な集合と離散が,GTPアーゼであるダイナミンによる分裂へ向けて進行する経路として,膜を別個の形態へと限定する。本レビューで著者らは,どのようにしてBARドメイン蛋白質の集合と離散が空間および時間的に制御されているか,また,どのようにしてその構造的および生化学的特徴がダイナミン介在性膜分裂を可能にするためにそれらの形態と機能の厳密な制御を可能とするのか,を検討する。Copyright 2014 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： アミノ酸配列 ,  *結合部位 ,  細胞膜 ,  *エンドサイトーシス ,  タンパク質 ,  小胞輸送 ,  膜融合 ,  *エンドソーム ,  クラスリン ,  被覆小胞 ,  GTPアーゼ ,  微小管関連タンパク質 ,  膜タンパク質 ,  *BARドメイン ,  アンフィフィシン ,  エンドフィリン ,  クラスリン被覆小胞 ,  スカフォールド蛋白質 ,  ダイナミン ,  *クラスリン依存性エンドサイトーシス ,  *細胞内膜系 ,  *膜 ,  *生体膜 ,  *小胞
準シソーラス用語： FBP17 ,  FCHo ,  SNX18 ,  SNX9 ,  *クラスリン仲介エンドサイトーシス

分類 (2件)： 細胞生理一般  (EF02010S) ,  細胞膜の輸送  (EF04020R)

タイトルに関連する用語 (3件)： ダイナミン ,  BARドメイン ,  スキャフォールド