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J-GLOBAL ID:201402253589657648   整理番号:13A1212261

チャイブ(Allium schoenoprasum L.)由来アリイナーゼの純化と酵素特性

Purification and Enzymatic Properties of Alliinase from Chive (Allium schoenoprasum L.)
著者 (6件):
資料名:
巻: 33  号:ページ: 129-133  発行年: 2012年 
JST資料番号: C2151A  ISSN: 1002-6630  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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チャイブ(Allium schoenoprasum L.)の茎からアリイナーゼ(EC4.4.1.4)を単離し,その酵素特性を調査した。均質化,遠心分離,硫酸アンモニウム沈殿,透析,DEAE-52イオン交換クロマトグラフィおよびSephadex G200ゲル濾過クロマトグラフィを含む様々なステップを用いて見かけの均一性に対して酵素を純化した。SDS-PAGE電気泳動を用いてアリイナーゼの純度を分析した。結果は,アリイナーゼの純度は高く,電気泳動純度に達したことを示した。サブユニットの分子量は54.5kuだった。純粋アリイナーゼの特異的活性は11.44U/mg,活性回収率は32.1%で,純度において19.6倍の増強を示した。純化アリイナーゼの最適反応温度とpHは各々45°Cおよび7.0だった。運動学的研究は,S-メチル-L-システインスルホキシドを基質として用いたアリイナーゼのKmおよびV(max)は,各々45.31mmol/Lおよび40.32μmol/(mg min)だったことを示した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST
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分類 (1件):
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酵素一般 
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