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J-GLOBAL ID：201402271845283821   整理番号：14A0680267

アデニル酸キナーゼの立体配座遷移の分子動力学研究: 立体配座選択機構の計算的証拠

Molecular Dynamics Studies on the Conformational Transitions of Adenylate Kinase: A Computational Evidence for the Conformational Selection Mechanism

著者 (7件)： PING Jie (Inst. Pasteur of Shanghai, Chinese Acad. of Sci., Shanghai, CHN) ,  HAO Pei (Inst. Pasteur of Shanghai, Chinese Acad. of Sci., Shanghai, CHN) ,  HAO Pei (Shanghai Center for Bioinformation Technol., Shanghai, CHN) ,  LI Yi-Xue (Shanghai Center for Bioinformation Technol., Shanghai, CHN) ,  LI Yi-Xue (Shanghai Inst. for Biological Sci., Chinese Acad. of Sci., Shanghai, CHN) ,  WANG Jing-Fang (Shanghai Center for Bioinformation Technol., Shanghai, CHN) ,  WANG Jing-Fang (Shanghai Jiao Tong Univ., Shanghai, CHN)
資料名： BioMed Research International (Web)  (BioMed Research International (Web))
巻： 2013  号： Bioinformatics  ページ： 628536 (WEB ONLY)  発行年： 2013年 
JST資料番号： U7008A  ISSN： 2314-6133  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Escherichia coliアデニル酸キナーゼ(ADK)は,大規模なドメイン移動を持つATPからAMPへのリン酸基の可逆的移行を触媒する単量体ホスホトランスフェラーゼ酵素である。その立体配座遷移に関する詳細な機構は未知のままである。ADKの開放および閉鎖状態双方に対する長時間分子動力学シミュレーションを実施した。シミュレーション軌道の構造的解析に基づいてADKの開放および閉鎖状態間の20倍以上の立体配座遷移を検出し,触媒プロセスにおける中間状態としての2つの新規立体配座を同定した。これら発見に伴って,E.coli ADKの大規模ドメイン移動およびその触媒プロセスに関する可能的機構を提示した:(1)基質非結合ADKは開放立体配座をとり;(2)ATPは閉鎖LIDドメインと結合し;(3)AMPはNMPドメイン閉鎖と結合し;(4)リン酸基転移はATPにより起き,AMPは2つのADPに変換され,いかなる立体配座遷移も酵素において検出されず;(5)LIDドメインは1つのADP放出で開き;(6)他のADPはNMPドメイン開放に伴い放出された。開放及び閉鎖両状態が幅広い範囲の立体配座遷移をサンプリングし,本シミュレーションはE.coli ADKに関する立体配座選択機構を強く支持した。(翻訳著者抄録)

シソーラス用語： 大腸菌 ,  *アデニル酸キナーゼ ,  計算機シミュレーション ,  配座転移 ,  遷移状態 ,  分子運動 ,  酵素反応機構 ,  結合部位 ,  酵素基質複合体 ,  分子モデル
準シソーラス用語： 分子動力学シミュレーション

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (7件)： アデニル酸キナーゼ ,  立体配座遷移 ,  分子動力学 ,  研究 ,  立体配座 ,  計算 ,  証拠