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J-GLOBAL ID:201402276599352713   整理番号:14A0961234

ε-ポリ-L-リジンシンテターゼの膜貫通ドメインと結合したリンカーにより調節されたε-ポリ-L-リジンペプチド鎖長

ε-Poly-L-Lysine Peptide Chain Length Regulated by the Linkers Connecting the Transmembrane Domains of ε-Poly-L-Lysine Synthetase
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資料名:
巻: 80  号: 16  ページ: 4993-5000  発行年: 2014年08月 
JST資料番号: A0427A  ISSN: 0099-2240  CODEN: AEMIDF  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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Streptomyces albulus NBRC14147が産生するε-ポリ-L-リジン(ε-PL)シンテターゼ(Pls)は6個の膜貫通ドメイン(TM1~TM6)を持つ膜蛋白質である。本研究において,ε-PL鎖長の調節に関与するPlsのアミノ酸残基を明らかにした。Plsのランダム変異誘発により短鎖ε-PLを生成する8個のPls変異体を見出した。Pls-W646S,Pls-S880I,及びPls-L883Pが,ε-PL鎖長の調節においてTM1とTM2ドメイン,及びTM3とTM4ドメインを結合する2個のリンカー領域の関与を明らかにした。W646及びL883の突然変異はリンカーの立体配座に影響を及ぼしたが,ε-PLの鎖成長には直接相互作用しないように思われた。一方,保存S880の突然変異はε-PL鎖長の変化をもたらし,S880がε-PLの鎖成長に直接相互作用することを示唆した。得られた結果から,リンカー領域がε-PLの鎖成長に重要であることを明らかにした。
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分類 (2件):
分類
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化学合成  ,  酵素一般 

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