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J-GLOBAL ID：201502200377494790   整理番号：15A0587494

α-チューブリンアセチルトランスフェラーゼαTAT1の補因子媒介性安定化と基質認識の構造的基礎

Structural basis of cofactor-mediated stabilization and substrate recognition of the α-tubulin acetyltransferase αTAT1

著者 (4件)： YUZAWA Satoru (Kyushu Univ. Graduate School of Medical Sci., Fukuoka, JPN) ,  KAMAKURA Sachiko (Kyushu Univ. Graduate School of Medical Sci., Fukuoka, JPN) ,  HAYASE Junya (Kyushu Univ. Graduate School of Medical Sci., Fukuoka, JPN) ,  SUMIMOTO Hideki (Kyushu Univ. Graduate School of Medical Sci., Fukuoka, JPN)
資料名： Biochemical Journal  (Biochemical Journal)
巻： 467  号： 1  ページ： 103-113  発行年： 2015年04月01日 
JST資料番号： B0205A  ISSN： 0264-6021  CODEN： BIJOAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： α-チューブリンアセチルトランスフェラーゼαTAT1の補因子(アセチル-CoAとCoA)媒介性安定化及び基質認識の分子機構とαTAT1の定量的制御について報告する。ヒトαTAT1がCoAあるいはアセチル-CoAに結合することにより効率的にin vivo/in vitro安定化されることを見出した。αTAT1-CoA複合体の結晶構造から,CoAおよびアセチル-CoAによる安定化作用がαTAT1との多重接触に起因することを証明した。α-チューブリンペプチド(残基31-49)を用いた変異解析から,反応性Lys⁴⁰に加え,Ser³⁸は最も重要な役割を果すが,Asp³⁹,Ile⁴²,Gly-ストレッチ(残基43-45)とAsp⁴⁶もαTAT1によるα-チューブリン認識に関与することを明らかにした。また,基質認識にはSer³⁸-Asp³⁹-Lys⁴⁰結合ポケットの他に二つのαTAT1-特異的領域であるGCN5関連N-アセチルトランスフェラーゼ(GNAT)フォールドに属するC末端ループとβ-ヘアピン含有シートも関与すると考えられた。

シソーラス用語： *チューブリン ,  *アセチルトランスフェラーゼ ,  *分子認識 ,  ヒト ,  in vivo実験 ,  in vitro実験 ,  結晶構造 ,  タンパク質複合体 ,  *酵素活性化 ,  解析 ,  末端基 ,  β構造 ,  ヘアピン構造 ,  MDCK細胞 ,  糖タンパク質 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族アルコール ,  チオール ,  アデニンヌクレオチド ,  リボヌクレオチド ,  脂肪族カルボン酸 ,  カルボアミド ,  無機酸エステル ,  アミノカルボン酸 ,  ジオール ,  第二アルコール ,  ヒドロキシ酸 ,  アシルCoA
準シソーラス用語： C末端領域 ,  GCN5 ,  in vitro研究 ,  in vivo試験 ,  αチューブリン ,  *α-チューブリンアセチルトランスフェラーゼ ,  β-ヘアピン ,  マルトース結合蛋白質 ,  *基質認識 ,  *酵素安定化 ,  突然変異解析

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (2件)： CoA ,  アセチルCoA

タイトルに関連する用語 (6件)： α-チューブリン ,  アセチルトランスフェラーゼ ,  補因子 ,  安定化 ,  基質認識 ,  基礎