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J-GLOBAL ID：201502205385888880   整理番号：15A0761269

アンギオテンシン変換酵素に対するレイシ(Ganoderma lingzhi)由来トリテルペノイドの構造-活性相関と阻害パターン

Structure-activity relationship and inhibition pattern of reishi-derived (Ganoderma lingzhi) triterpenoids against angiotensin-converting enzyme

著者 (2件)： HAI-BANG Tran (Fac. of Agriculture, Kyushu Univ., 6-10-1 Hakozaki, Higashi-ku, Fukuoka 812-8581, JPN) ,  SHIMIZU Kuniyoshi (Fac. of Agriculture, Kyushu Univ., 6-10-1 Hakozaki, Higashi-ku, Fukuoka 812-8581, JPN)
資料名： Phytochemistry Letters  (Phytochemistry Letters)
巻： 12  ページ： 243-247  発行年： 2015年06月 
JST資料番号： W2344A  ISSN： 1874-3900  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 多くのトリテルペノイドはアンギオテンシン変換酵素の加水分解活性を阻害する能力を示すが,しかしこれらの化合物の構造-活性相関と阻害パターンについての報告は無い。本研究では32種の霊芝Ganoderma lingzhi由来のラノスタン型トリテルペノイドの観察されている阻害効果に関与する構造特性を調べた。反応の動力学を決定するためにin silicoおよびin vitro実験も使用した。15種の化合物は0.194~0.941mMの範囲の測定可能なin vitroでのIC₅₀値を示した。カルボキシル基は酵素の阻害において重要な役割を果たしていることが分かった。さらに,C⁷位またはC¹⁵位の何れかでのヒドロキシル基またはカルボニル基は阻害率を増加させ,C^24,25の二重結合は活性を低下させることが分かった。ドッキングデータに基づくと,トリテルペノイドは酵素の活性部位に適合できないと予想されたので,阻害モードは競合的ではない。Dixonプロットは,その代わりに阻害パターンが非競合的と不競合的であるべきであることを示した。Copyright 2015 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *アンギオテンシン変換酵素 ,  *アンギオテンシン変換酵素阻害剤 ,  *レイシ属 ,  *トリテルペン ,  *構造活性相関 ,  加水分解 ,  反応性 ,  解析 ,  in vitro実験 ,  毒性試験 ,  濃度 ,  ドッキング ,  *酵素反応速度論 ,  競争反応 ,  四環トリテルペン
準シソーラス用語： Ganoderma lingzhi ,  IC50 ,  in silico解析 ,  in vitro研究 ,  *アンギオテンシン転換酵素 ,  *アンギオテンシン転換酵素阻害剤 ,  *トリテルペノイド ,  レイシ ,  加水分解活性 ,  競合反応 ,  蛋白質ドッキング

分類 (5件)： 微生物の生化学  (EG03020N) ,  生体物質一般  (EB02010G) ,  トリテルペン  (CF10024I) ,  酵素一般  (EB09010D) ,  計算機シミュレーション  (JE11000H)

物質索引 (1件)： ラノスタン

タイトルに関連する用語 (6件)： アンギオテンシン変換酵素 ,  レイシ ,  Ganoderma ,  トリテルペノイド ,  構造-活性相関 ,  阻害